Открыть главное меню

SportWiki энциклопедия β

Изменения

BCAA: научный обзор

558 байт добавлено, 4 года назад
Нет описания правки
'''Авторы''': д.м.н. [[Александр Дмитриев]], врач-эндокринолог [[Участник:Алексей_Калинчев|Алексей Калинчев]]
[[Image:BCAA12.jpg|250px|thumb|right|BCAA Аминокислоты]]
''«Позиция Международного Общества Спортивного Питания (ISSN position stand) состоит в том, что [[BCAA]] даже при однократном приеме стимулируют синтез [[протеин]]ов и ресинтез [[гликоген]]а, отдаляют начало развития усталости, помогают поддерживать ментальные функции при [[Аэробные нагрузки|аэробных физических нагрузках]]. ISSN делает заключение, что потребление [[ВСАА аминокислоты|BCAAs]] (в дополнение к [[Углеводы в питании человека|углеводам]]) перед, в процессе и после тренировочных нагрузок рекомендуется как безопасное и эффективное»'' (<ref>Campbell B., Kreider R.B.Campbell и соавт, Ziegenfuss T. et al. International Society of Sports Nutrition position stand: protein and exercise. J.Int.Soc.Sports Nutr., 2007; , 4:8.</ref><ref>Kreider R.B.Kreider и соавт, Wilborn C.D., Taylor L. et al. ISSN exercise & sport nutrition review: research and recommendations. J.Intern.Soc.Sports Nutr., 2010), 7:7-50.</ref>. '''Уровень доказательности «А» (наивысший).''' Однако, один из главных вопросов заключается в том, целесообразен ли дополнительный [[прием BCAA]] в чистом виде, если поступление в организм этих [[Незаменимые аминокислоты|незаменимых аминокислот]] в составе высококачественных белков (например, [[Сывороточный протеин|whey-протеинов]]) способно обеспечить потребность в покое и при физических нагрузках. Ряд экспертов считает, что дополнительный прием ВСАА (плюс к ВСАА-составляющей белков) целесообразен только в ситуациях очень интенсивных и пролонгированных физических нагрузок, когда поступление ВСАА (особенно, [[лейцин]]а) из высококачественных протеинов в рамках [[Сбалансированное питание|сбалансированной диеты]] недостаточно для покрытия потребности в незаменимых аминокислотах.
Ключевая роль BCAA в синтезе мышечных белков впервые доказана в экспериментальной работе P.J.Garlick и I.Grant еще в 1988 году<ref>Garlick P.J., Grant I. Amino acid infusion increases the sensitivity of muscle protein synthesis in vivo to insulin. Effect of branched-chain amino acids. Biochem J., 1988, 254(2):579-584.</ref>. Они показали равный эффект в отношении синтеза мышечного белка потребления всех незаменимых [[Аминокислоты как спортивные добавки|аминокислот ]] вместе и ВСАА в отдельности.
=== ВСАА в составе белков как критерий качества протеина ===
 Количественный состав ВСАА BCAA и их соотношение в белках – важный показатель для [[протеин]]ов, применяющихся в спорте. С этой точки зрения, различные формы whey-протеина (WP) на сегодняшний день считаются оптимальными (подробнее в обзоре по протеинам в спорте). В то же время, дополнительное введение ВСАА в состав готовых форм протеинов из разных источников – современная стратегия производства (см. далее в обзоре), уравнивающая в той или иной степени такие формулы с WP.
=== Метаболизм ВСАА при поступлении в организм в составе белков ===
В процессе переваривания белков в ЖКТ они, как известно, расщепляются на большие белковые молекулы, которые затем в тонком кишечнике под воздействием протеаз панкреатического сока образуют менее длинные пептиды. По мере прохождения по тонкому кишечнику пептиды распадаются на «легкие» пептиды (несколько [[Аминокислоты|аминокислот]] в цепочке), а в финальной стадии переваривания под действием пептидаз – на отдельные аминокислоты. Аминокислоты и ряд «легких» пептидов активно абсорбируются в стенке кишечника специфическими транспортерами, циркулируют в кровяном русле и попадают в печень. Окисление ВСАА в печени приводит к образованию оксо-кето-кислот – специфической формы ВСАА. Это означает, что базовые ВСАА не подвергаются прямому метаболизму в печени. Наибольшой процент ВСАА окисляется в мышечной ткани, и небольшой – в жировой. '''Таким образом, ВСАА проявляют органоспецифические свойства в отношении скелетных мышц.'''
В процессе переваривания [[Белки в питании человека|белков]] в ЖКТ они, как известно, расщепляются на большие белковые молекулы, которые затем в тонком кишечнике под воздействием протеаз панкреатического сока образуют менее длинные пептиды. По мере прохождения по тонкому кишечнику пептиды распадаются на «легкие» пептиды (несколько [[Аминокислоты|аминокислот]] в цепочке), а в финальной стадии переваривания под действием пептидаз – на отдельные аминокислоты. Аминокислоты и ряд «легких» пептидов активно абсорбируются в стенке кишечника специфическими транспортерами, циркулируют в кровяном русле и попадают в печень. Окисление BCAA в печени приводит к образованию оксо-кето-кислот – специфической формы BCAA. Это означает, что базовые ВСАА не подвергаются прямому метаболизму в печени. Наибольший процент ВСАА окисляется в мышечной ткани, и небольшой – в жировой. '''Таким образом, BCAA проявляют органоспецифические свойства в отношении скелетных мышц.''' == Метаболизм ВСАА BCAA при экзогенном пероральном поступлении в организм == === Трансформация BCAA в кишечнике ===
=== Трансформация ВСАА в кишечнике ===
Уже при прохождении через ЖКТ (еще до поступления в кровоток) ВСАА включаются в метаболические процессы эпителия тонкого кишечника. Под влиянием двух типов трансаминаз и дегидрогеназы длинноцепочечных альфа-кетокислот, которые присутствуют в клетках слизистой оболочки тонкого кишечника, ВСАА включаются во внутриклеточные процессы обмена. В эксперименте показано, что около 30% от всего потребленного лейцина извлекается из кишечного содержимого во время первого прохождения пищи. Из этого количества 55% подвергается трансаминированию, а 45% идет на синтез белка. У человека 20-30% экзогенно введеного [[лейцин]]а утилизируется кишечником во время первого прохождения (G.Wu, 1998). Такие же примерно цифры характеризуют снижение объемов [[изолейцин]]а и [[валин]]а, направляемые на всасывание и поступление в кровоток, из-за поглощения эндотелием ЖКТ (30-40% от принятого внутрь количества).
=== Абсорбция ВСАА в кишечнике ===
ВСАА BCAA могут поступать в организм в составе различных белков. Соответственно, их количество в белке, скорость высвобождения из них в процессе пищеварения во многом определяют динамику всасывания в кишечнике и поступление в циркуляторное русло. С другой стороны, когда речь идет о [[Спортивное питание|спортивном питании]], источниками ВСАА являются [[Гидролизат протеина|гидролизаты]], [[Изолят сывороточного протеина|изоляты ]] и [[Концентрат сывороточного протеина|концентраты протеинов ]] (в первую очередь, whey-протеинов – WPH, WPI, WPC), а также другие трансформированные формы белков с их пептидами различной величины, и составы, где ВСАА BCAA представлены уже свободными аминокислотами. Соответственно, использование конкретного источника ВСАА предполагает знание фармакокинетики каждого конкретного продукта. '''Недопустимым является прямое сравнение ценности того или иного источника ВСАА BCAA только по их количественному содержанию в продукте, особенно, сопоставление с ВСАА BCAA в виде отдельного аминокислотного комплекса.''' Экзогенное поступление ВСАА в чистом виде (включая их добавки в белковые комплексы) уже имеет преимущество перед потреблением белка, поскольку переваривание белка и высвобождение из него ВСАА BCAA требует энергетического и субстратного (ферментного) обеспечения и времени. Кроме того, в процессе переваривания высвобождаются не только ВСАА, но и другие аминокислоты, которые для транспортных белков в стенке кишечника являются в определенной степени конкурентными продуктами. Транспортеры могут иметь неизбирательный характер.
Несколько ключевых моментов при оценке [[Абсорбция|абсорбции ]] ВСАА в составе белков: 1) ВСАА BCAA абсорбируются быстрее, чем аминокислоты с меньшей длиной цепи; 2) незаменимые аминокислоты абсорбируются быстрее, чем заменимые.
В работе M.M.Farnfield и соавторов <ref name="Farnfield">Farnfield M.M., Trenerry C., Carey K.A., Cameron-Smith D. Plasma amino acid response after ingestion of different whey protein fractions. Intern.J.Food Sci.Nutr., 2009, 60(20096) :476-486.</ref> прослежена динамика концентраций аминокислот в плазме человека после перорального приема различных фракций whey-протеина (WP). Это прямой индикатор поступления ВСАА, потребляемых в составе белков, позволяющий сравнивать разные белки для применения в спортивной и клинической медицине. WP в процессе производства фракционируются с образованием пептидов различного размера. Такие изменения состава WP могут оказывать влияние на скорость и объем абсорбции аминокислот в ЖКТ и, в конечном счете, изменять синтез белка в организме. В рутинной практике спортивных врачей принято описывать WP как «быстрый» «[[Быстрый протеин|быстрый]]» (быстро всасывающийся) белок (подчеркивая «медленный» «[[Медленный протеин|медленный]]» характер всасывания аминокислот казеина[[казеин]]а), однако точных данных о скорости поступления аминокислот (АК) из WP при применении его различных форм в большинстве работ не приводится. Поэтому целью работы M.M.Farnfield и соавторов была оценка аминокислотного «ответа» плазмы крови на пероральный прием нескольких наиболее популярных форм WP: b-лактоглобулин-обогащенного WP (BLG), whey-протеина изолята (WPI) и гидролизованного whey-протеина изолята (H-WPI). Фармакокинетическое исследование выполнено на 8 здоровых взрослых субъектах (4 женщины и 4 мужчин, средний возраст 27 лет, вес 72 кг, рост170 рост 170 см, индекс массы тела ИМТ – 23,2 кг/см2). Как видно из таблицы 1, аминокислотный состав потребляемых белковых смесей по суммарному показателю ВСАА был практически идентичен, как и по изолейцину [[изолейцин]]у и валину[[валин]]у. Небольшое превышение концентрации лейцина [[лейцин]]а (около 10%) над его концентрацией в других смесях отмечено у BLG.
'''Таблица 1. Аминокислотный состав исследуемых форм WP (M.M.<ref name="Farnfield и соавт.,2009)" />. Объяснения в тексте.'''
<table border="1" style="border-collapse:collapse;" cellpadding="3">
<tr><td rowspan="2">
<p>[[Аминокислоты ]] </p>
<p>г/500 г</p></td><td colspan="4">
<p>Напиток</p></td></tr>
<p>0,00</p></td></tr>
<tr><td>
<p>Прелин[[Пролин]]</p></td><td>
<p>1,62</p></td><td>
<p>1,48</p></td><td>
<p>0,13</p></td></tr>
<tr><td>
<p>Всего BСААBCAA</p></td><td>
<p>6,84</p></td><td>
<p>6,34</p></td><td>
</table>
Все три [[Протеиновый коктейль|протеиновых напитка ]] вызывали значительное повышение концентрации аминокислот в плазме крови по сравнению с контролем. Динамика изменений концентрации АК была одинаковой во все временные отрезки после приема WPI и BLG. Однако уровень лейцина и ВСАА BCAA в целом в плазме при приеме BLG в период между 45 и 120 минутами был достоверно выше по сравнению с приемом H-WPI (рис.1 и 2). Величина изменений концентраций лейцина и ВСАА в целом при приеме WPI, несмотря на общность изменений во времени, была средней между BLG (относительно максимальные сдвиги концентраций) и H-WPI (относительно минимальные сдвиги концентраций) (рис.1 и 2).
[[Image:BCAA_Ris_1.jpg|250px|thumb|right|Рис.1. А. Динамика концентрации лейцина в плазме (мкг/мл) в течение 2-х часов после приема внутрь 500 мл WPI, BLG, H-WPI и контрольной жидкости (CON). В. Площади под кривой «время-концентрация (мкг/мл/120 мин)» (AUC) для лейцина в плазме крови в течение 2-х часов после приема каждого напитка (смеси). * - достоверные отличия между H-WPI и BLG; ** - достоверные отличия между H-WPI и обоими BLG и WPI. ]]
[[Image:BCAA_Ris_2.jpg|250px|thumb|right|Рис.2. А. Динамика концентрации ВСАА в плазме (мкг/мл) в течение 2-х часов после приема внутрь 500 мл WPI, BLG, H-WPI и контрольной жидкости (CON). В. Площади под кривой «время-концентрация (мкг/мл/120 мин)» (AUC) для ВСАА в плазме крови в течение 2-х часов после приема каждого напитка (смеси). * - достоверные отличия между H-WPI и BLG; ** - достоверные отличия между H-WPI и обоими BLG и WPI.]]
[[Image:BCAA_Ris_3.jpg|250px|thumb|right|Рис.3. А. Динамика концентрации всех аминокислот (АА) в плазме (мкг/мл) в течение 2-х часов после приема внутрь 500 мл WPI, BLG, H-WPI и контрольной жидкости (CON). В. Площади под кривой «время-концентрация (мкг/мл/120 мин)» (AUC) для АА в плазме крови в течение 2-х часов после приема каждого напитка (смеси). * - достоверные отличия между H-WPI и BLG; ** - достоверные отличия между H-WPI и обоими BLG и WPI.]]
Начиная со 105 минуты исследования происходило постепенное возвращение концентраций всех без исключения аминокислот к исходным уровням (рис.3). Эти данные показывают, что WPI и, особенно BLG, обеспечивают в 1,5-2 раза более мощный подъем концентраций ВСАА BCAA (и лейцина, в частности) в плазме крови с 30 по 90 минуты после перорального приема, по сравнению с H-WPI. В то же время, до 30-ой минуты включительно, различий между тремя смесями (напитками) не отмечалось. В контрольной группе существенных изменений концентрации АК в плазме крови не выявлено. Таким образом, '''несмотря на практически полную идентичность количественного содержания ВСАА (в том числе лейцина) в разных формах WP, обеспечение поступления ВСАА BCAA в организм может различаться в 2 раза.'''
Проведенные исследования позволили сделать очень важный в практическом плане вывод: '''прогностическая оценка пищевой ценности и эффективности протеинового источника ВСАА (и лейцина, в частности) должна строиться не только на основе количественного содержания ВСАА BCAA в протеине, но и на основе фармакокинетики ВСАА после приема данного протеина.'''
Однако проблемы с выбором WP для адекватного обеспечения ВСАА на этом не заканчиваются. Исходный WP различных производителей существенно отличается по количественным показателям состава, что связано как с характеристиками молочного сырья (сыворотки), так и с добавлением в конечный продукт дополнительного количества ВСАА (характерно для ряда американских WP-комплексов). В работе C.C.Almeida и соавторов (<ref name="Almeida">Almeida C.C., Alvares T.S., Costa M.P., C.A.Conte-Junior. Protein and Amino Acid Profiles of Different Whey Protein Supplements. J.Dietary Suppl., 2015) , 3:1-11.</ref> очень наглядно показаны различия в аминокислотном составе WP, произведенных в США и Бразилии (табл.2).
'''Таблица 2. Концентрации (мг/100 г) свободных незаменимых АК (EAA) и свободных ВСАА в различных формах WP из США и Бразилии''' (C.C.<ref name="Almeida и соавт., 2015)" />
{| class="wikitable"
! Аминокислоты !! Whey-протеин США !! Whey-протеин Бразилия
|-
| [[Гистидин ]] || 2,7 ± 1,9 || 11,6 ± 21,8<sup>*</sup>
|-
| '''[[Изолейцин]]''' || 95,5 ± 232,3 || 7,8 ± 13,9<sup>*</sup>
|-
| '''[[Лейцин''' || 125,6 ± 305,9 || 11,3 ± 19,0<sup>*</sup>
|-
| [[Лизин ]] || 21,1 ± 18,5 || 47,2 ± 61,1<sup>*</sup>
|-
| [[Метионин ]] || 5,2 ± 8,1 || 5,1 ± 7,6
|-
| [[Фенилаланин ]] || 13,8 ± 17,5 || 16,5 ± 28,0
|-
| [[Треонин ]] || 3,1 ± 4,3 || 9,2 ± 16,7<sup>*</sup>
|-
| '''[[Валин]]''' || 110,9 ± 278,8 || 9,7 ± 17,0<sup>*</sup>
|-
| ΣEAA || 378,1 ± 854,9 || 118,7 ± 183,0
Как видно из таблицы, различия по основным АК из группы ВСАА достигают целого порядка, что обусловлено не только качеством молочного сырья, но и '''направленным добавлением ВСАА в некоторые конечные продукты, произведенные в США для усиления анаболического действия ВСАА на синтез мышечных белков'''.
Еще один момент, затрудняющий прогностическую оценку: примерно в 40% продукции из США содержание белка было ниже заявленного на этикетке, в то время как в продуктах из Бразилии в 70% случаев отмечено совпадение декларируемого и реального содержания белка. Сходные результаты получены в независимой частной лаборатории Consumer Lab (<ref>Consumer Lab. Protein powders and drinks review—for body building, sports & dieting. 2014). Accessed Jun. 21, 2014.</ref>, специализирующейся на оценке качества пищевой продукции: из 24 коммерческих форм WP, произведенных в США, 31% не соответствовал заявленному количеству белка, а, следовательно, и аминокислот.
=== ВСАА из других протеиновых источников ===
 
Природные растительные белки по своему аминокислотному составу проигрывают WP. Однако, в процессе производства они могут дополнительно обогащаться незаменимыми (особенно, ВСАА) АК таким образом, что их состав в значительной мере приближается к составу WP (пример – табл. 3).
{| class="wikitable"
|-
! Аминокислоты !! Сложный растительный протеин в г. !! Whey-протеин в г.
|-
| Незаменимые АК || 11 || 12,4
''Примечания'': сложный растительный протеин – комбинированная смесь протеинов на основе белка гороха. Остальные объяснения в тексте.
Сходным образом, при изготовлении конечной формы современных животных протеинов осуществляется их обогащение ВСАА. Примером может служить одна из последних разработок компании «Dimatize» «[[Dymatize]]» - «Dymatize Nutrition Elite Primal». В дополнение к аминокислотам, полученным из говяжьего белка, специалисты компании добавили в препарат Elite Primal (гидролизованные пептиды ВР; гидролизат изолята говяжьего белка – H-BIP; говяжий альбумин) дополнительные [[Аминокислоты с разветвленными боковыми цепями|свободные аминокислоты с разветвленной цепью ]] (ВСАА) и [[креатин]]. Это приводит к выравниванию физиологической ценности говяжьих протеиновых смесей и смесей на основе сывороточного протеина.
Таким образом, '''нельзя однозначно говорить о преимуществах и недостатках тех или иных форм протеиновых смесей в плане количества ВСАА и лейцина только на основании источника получения (молочный, мясной, рыбный, [[Гороховый протеин|гороховый]], пшеничный и т.д. [[Протеин при наборе мышечной массы|протеин]]). В современной спортивной нутрициологии важен качественный и количественный состав конкретного протеинового продукта, в первую очередь, данные о ВСАА, а также фармакокинетика аминокислот смеси.''' Количественные параметры содержания ВСАА в продукте хорошего качества обязательно указываются на этикетке и во вложенной Инструкции.
=== Метаболизм ВСАА в клетках скелетной мускулатуры ===
=== Общие принципы участия ВСАА в мышечном метаболизме при физических нагрузках ===
Суммарно, 6 аминокислот принимает участие в образовании энергии в мышечной ткани: аланин, аспартат, глутамат и три ВСАА (<ref>Sowers S.SowersA Primer On Branched Chain Amino Acids. Huntington College of Health Sciences, 2009), 1-6.</ref>, но роль ВСАА наиболее велика. Мышечная ткань содержит 60% специфических ферментов, необходимых для окисления аминокислот с целью получения энергии, особенно ВСАА. В процессе тренировок организм использует ВСАА как источник энергии. Чем интенсивнее и продолжительнее нагрузки, тем в большей мерее мере используются ВСАА. Установлено, что от 3% до 18% всей рабочей энергии обеспечивают ВСАА, но эта доля может значительно меняться в зависимости от характера тренировочной нагрузки. Особенно высока потребность в лейцине. Доля свободного (легко доступного для получения энергии) лейцина в общем пуле свободных аминокислот в 25 раз выше других. Мышц это касается особенно, поскольку пул свободных аминокислот в скелетных мышцах – 75%. ВСАА также могут конвертироваться в мышцах в L-аланин или L-глутамин. Две последних аминокислоты в процессе гликонеогенеза в печени могут превращаться в глюкозу. Лейцин также непосредственно стимулирует синтез протеинов за счет своей сигнальной роли (увеличивает поступление аминокислот внутрь клеток). BCAA при приеме в виде свободных аминокислот разделяется на фракцию, идущую в печень и кишечник, а также фракцию, поступающую прямо в кровоток. Пищевые добавки ВСАА в свободной форме быстро повышают концентрацию этих незаменимых аминокислот в плазме крови. Этот факт надо помнить, когда спортивный врач рассчитывает время, дозу и форму подачи ВСАА в организм с определенной тренировочной задачей: ВСАА в связанной форме (в составе диеты или в составе WP) обеспечит относительно медленное, но длительное поступление ВСАА в мышцы; ВСАА в чистом виде – быстрое, но кратковременное анаболическое действие. Роль этого фактора становится особенно важной при снижении запасов гликогена в мышцах и/или при ограничении поступления углеводов в организм в целом (например, низкоуглеводная диета). Пищевые добавки BCAA эффективны как при приеме до, так и после тренировок. Хотя роли лейцина отводится ведущее место в этих процессах, большинство экспертов считает прием данной аминокислоты в составе комплекса ВСАА более эффективным.
{{ВСАА|3=3}}
*[[Препараты витамина D в спортивной медицине: научный обзор]]
== Ссылки Источники ==*Almeida C.C., Alvares T.S., Costa M.P., C.A.Conte-Junior. Protein and Amino Acid Profiles of Different Whey Protein Supplements. J.Dietary Suppl., 2015, 3:1-11.
*Blomstrand E., Essen-Gustavsson B. Changes in amino acid concentration in plasma and type I and type II fibers during resistance exercise and recovery in human subjects. Amino Acids, 2009, 37: 629-636.
*Brosnan J.T., Brosnan M.E. Branched-Chain Amino Acids: Enzyme and Substrate Regulation. J.Nutr., 2006, 136: 207S–211S.
*Burke L. M. branched-Chain Amino Acids (BCAAs) and Athletic Performance. International Sports Medicine Journal, 2001, 2 (3).
*Campbell B., Kreider R.B., Ziegenfuss T. et al. International Society of Sports Nutrition position stand: protein and exercise. J.Int.Soc.Sports Nutr., 2007, 4:8.
*Consumer Lab. Protein powders and drinks review—for body building, sports & dieting. 2014. Accessed Jun. 21, 2014.
*ConsumerReport.org. Consumer Reports Magazine. How much protein? 2010. Accessed Jun. 23, 2014.
*Cynober L.C., Harris R. A. Symposium on Branched-Chain amino acids: Conference summery. J.Nutrition, 2006, 136: 333-336.
*Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrate, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids (Macronutrients) (2005) National Academy of Sciences. Institute of Medicine. Food and Nutrition Board.
*Farnfield M.M., Trenerry C., Carey K.A., Cameron-Smith D. Plasma amino acid response after ingestion of different whey protein fractions. Intern.J.Food Sci.Nutr., 2009, 60(6):476-486.
*Garlick P.J., Grant I. Amino acid infusion increases the sensitivity of muscle protein synthesis in vivo to insulin. Effect of branched-chain amino acids. Biochem J., 1988, 254(2):579-584.
*Gastmann U.A., Lehmann M.J. Overtraining and the BCAA hypothesis. Medicine and Science in Sports and Exercise, 1998, 30, 1173-1178.
*Gatorade Sports Science Institute, FC Barcelona Medical Services. Sports Nutrition Recommendations 2014-2016.
*Karlsson H.K., Nilsson P.-A., Nilsson J. et al. Branched-Chain amino acids increase p70s6k phophoralation in human skeletal muscle after resistance exercise. American Journal of Physiology Endocrinolgy and Metabolism, 2004, 287: 1-7.
*Koba T., Hamada K., Sakurai M. et al. Branched-chain amino acids supplementation attenuates the accumulation of blood lactate dehydrogenase during distance running. J.Sports Med.Phys.Fitness, 2007, 47:316–322.
*Kreider R.B., Wilborn C.D., Taylor L. et al. ISSN exercise & sport nutrition review: research and recommendations. J.Intern.Soc.Sports Nutr., 2010, 7:7-50.
*Mayers J.R., Torrence M.E., Fiske B.P. Analysis of Whole-Body Branched-Chain Amino Acid Metabolism in Mice Utilizing 20% Leucine 13C6 and 20% Valine 13C5 Mouse Feed. Cambridge Isotope Laboratories, Inc. isotope.com, 2014.
*Newsholme E.A.,Parry-Billings M., McAndrew M. et al Biochemical mechanism toexplain some characteristics of overtraining. In Brouns F (editor):Medical Sports Science, 1991, 32, Advances in Nutrition and Top Sport(pages 79-93). Basel, Germany: Karger.
*Shimomura Y., Obayashi M., Murakami T., Harris R.A. Regulation of branched-chain amino acid catabolism: nutritional and hormonal regulation of the expression of the branched-chain a keto acid dehydrogenase kinase. Curr.Opin.Clin.Nutr.Metab.Care, 2001, 4:419–423.
*Sowers S. A Primer On Branched Chain Amino Acids. Huntington College of Health Sciences, 2009, 1-6.
*Spillane M., Schwarz N., Willoughby D.S. Heavy resistance training and peri-exercise ingestion of a multi-ingredient ergogenic nutritional supplement in males; effects on body composition, muscle performance and markers of muscle protein synthesis. J.Sport Sci.Med., 2012, 13:894–903.
*Wu G. Intestinal Mucosal Amino Acid Catabolism. . J. Nutr., 1998, 128: 1249–1252.
== Ссылки ==
<references/>
[[Категория:Спортивное_питание]]
1759
правок

SportWiki энциклопедия

Партнёр магазин спортивного питания Спортфуд, где представлена сертифицированная продукция