Изменения

← Предыдущая правка

Вторичная структура белка

12 байт убрано, 7 лет назад

Нет описания правки

== Вторичная структура белка ==

[[Image:Bio_wiki_7_1.jpg|250px|thumb|right|Рис. 7.1. Антипараллельный β-слой. Полипептидная цепь существует в виде зигзагообразной β-цепи. β-Цепи могут связываться друг с другом водородными связями, образуя β-слой. Если соседние β-цепи в β-слое ориентированы противоположно, эта структура называется «антипараллельный β-слой»]][[Image:Bio_wiki_7_2.jpg|250px|thumb|right|Рис. 7.2. Параллельный β-слой. Три β-цепи связываются водородными связями, формируя р-складчатый слой. Поскольку β-цепи ориентированы в одном направлении, β-слой называется параллельным]]~~'''~~Вторичную структуру белка~~'''~~ определяют водородные связи между атомами, образующими пептидную связь. Третичная структура белков обусловлена связями между радикалами ~~[[Аминокислоты|~~аминокислот]].

=== β-Цепь и β-слой ===

По своей структуре полипептидная цепь может быть организована как β-цепь. Когда несколько таких β-цепей связываются друг с другом, они формируют параллельный или антипараллельный β-слой.

~~По своей структуре полипептидная~~ <gallery>Файл:Bio_wiki_7_1.jpg|Рис. 7.1. Антипараллельный β-слой. Полипептидная цепь ~~может быть организована как~~ существует в виде зигзагообразной β-~~цепь~~цепи. ~~Когда несколько таких~~ β-~~цепей связываются~~ Цепи могут связываться друг с другомводородными связями, образуя β-слой. Если соседние β-цепи в β-слое ориентированы противоположно, ~~они формируют параллельный или антипараллельный~~ эта структура называется «антипараллельный β-слой»Файл:Bio_wiki_7_2.jpg|Рис. 7.2. Параллельный β-слой.Три β-цепи связываются водородными связями, формируя р-складчатый слой. Поскольку β-цепи ориентированы в одном направлении, β-слой называется параллельным</gallery>

=== α-Спираль ===

~~[[Image:Bio_wiki_7_3.jpg|250px|thumb|right|Рис. 7.3. Правозакрученная α-спираль]]~~[[Image:Bio_wiki_7_4.jpg|250px|thumb|right|Рис. 7.4. Мутация AF508 вызывает муковисцидоз. Из-за делеции трех оснований — СТТ — в белке CFRT отсутствует фенилаланин в позиции 508. Функции такого белка нарушены, и вследствие этого развивается муковисцидоз. Примечание: делеция основания не влияет на изолейцин в позиции 507, так как и АТС, и ATT кодируют изолейцин]][[Image:Bio_wiki_7_5.jpg|250px|thumb|right|Рис. 7.5. Белки прионы. В норме белок прион (РrРс) растворим и состоит в основном из а-спиралей. Но в мутантной форме приона, которая вызывает почесуху (РrРsc), часть а-спиралей переходит в р-складчатую конформацию, и белок становится нерастворимым. Мутантная форма РrРsc «инфекционна», так как в ее присутствии а-спирали трансформируются в β-конформацию]]

Полипептидные цепи стабилизируются водородными связями с образованием правозакрученной а-спирали (рис. 7.3).

[[Прионы]] — это белковоподобные инфекционные частицы. Они не содержат РНК или ДНК, а состоят только из белка. Перестройка вторичной структуры прионов вызывает губчатую энцефалопатию — почесуху (у овец) и губчатую энцефалопатию крупного рогатого скота («коровье бешенство»). К прионным болезням человека относятся '''болезнь Крейтцфельда-Якоба''', куру (она распространилась из-за традиции каннибалов поедать человеческий мозг) и «новый вариант болезни Крейтцфельда-Якоба». '''Белок приона''' (РrРс) — обычный клеточный белок с неизвестной функцией, который экспрессируется в нейронах. Как показано на рис. 7.5, в норме вторичную структуру приона составляют главным образом а-спирали. Однако РrРс может перестроиться в инфекционную форму РrРsc (sc— от слова scarpie, почесуха), вторичная структура которого в основном представлена β-складчатыми слоями. Из-за этого изменяется третичная структура белка (о которой ниже), что и вызывает губчатую энцефалопатию. Механизм превращения а-спиралей в β-складчатый слой неизвестен. Каким-то образом наличие дефектных молекул РrРс стимулирует переход нормальных молекул РrРс в РrРsc-форму, и по цепной реакции болезнь распространяется по всему мозгу подобно тому, как ложка дегтя портит всю бочку меда.

Файл:Bio_wiki_7_3.jpg|Рис. 7.3. Правозакрученная α-спираль

Файл:Bio_wiki_7_4.jpg|Рис. 7.4. Мутация AF508 вызывает муковисцидоз. Из-за делеции трех оснований — СТТ — в белке CFRT отсутствует фенилаланин в позиции 508. Функции такого белка нарушены, и вследствие этого развивается муковисцидоз. Примечание: делеция основания не влияет на изолейцин в позиции 507, так как и АТС, и ATT кодируют изолейцин

Файл:Bio_wiki_7_5.jpg|Рис. 7.5. Белки прионы. В норме белок прион (РrРс) растворим и состоит в основном из а-спиралей. Но в мутантной форме приона, которая вызывает почесуху (РrРsc), часть а-спиралей переходит в р-складчатую конформацию, и белок становится нерастворимым. Мутантная форма РrРsc «инфекционна», так как в ее присутствии а-спирали трансформируются в β-конформацию

</gallery>

== Читайте также ==

*[[Третичная и четвертичная структура белка]]

Django

Патрулирующие, Администраторы

6102

правки