Открыть главное меню

SportWiki энциклопедия β

Изменения

Вторичная структура белка

12 байт убрано, 8 лет назад
Нет описания правки
== Вторичная структура белка ==
[[Image:Bio_wiki_7_1.jpg|250px|thumb|right|Рис. 7.1. Антипараллельный β-слой. Полипептидная цепь существует в виде зигзагообразной β-цепи. β-Цепи могут связываться друг с другом водородными связями, образуя β-слой. Если соседние β-цепи в β-слое ориентированы противоположно, эта структура называется «антипараллельный β-слой»]][[Image:Bio_wiki_7_2.jpg|250px|thumb|right|Рис. 7.2. Параллельный β-слой. Три β-цепи связываются водородными связями, формируя р-складчатый слой. Поскольку β-цепи ориентированы в одном направлении, β-слой называется параллельным]]'''Вторичную структуру белка''' определяют водородные связи между атомами, образующими пептидную связь. Третичная структура белков обусловлена связями между радикалами [[Аминокислоты|аминокислот]].
=== β-Цепь и β-слой ===
По своей структуре полипептидная цепь может быть организована как β-цепь. Когда несколько таких β-цепей связываются друг с другом, они формируют параллельный или антипараллельный β-слой.
По своей структуре полипептидная <gallery>Файл:Bio_wiki_7_1.jpg|<small>Рис. 7.1. Антипараллельный β-слой. Полипептидная цепь может быть организована как существует в виде зигзагообразной β-цепьцепи. Когда несколько таких β-цепей связываются Цепи могут связываться друг с другомводородными связями, образуя β-слой. Если соседние β-цепи в β-слое ориентированы противоположно, они формируют параллельный или антипараллельный эта структура называется «антипараллельный β-слой»</small>Файл:Bio_wiki_7_2.jpg|<small>Рис. 7.2. Параллельный β-слой.Три β-цепи связываются водородными связями, формируя р-складчатый слой. Поскольку β-цепи ориентированы в одном направлении, β-слой называется параллельным</small></gallery>
=== α-Спираль ===
[[Image:Bio_wiki_7_3.jpg|250px|thumb|right|Рис. 7.3. Правозакрученная α-спираль]][[Image:Bio_wiki_7_4.jpg|250px|thumb|right|Рис. 7.4. Мутация AF508 вызывает муковисцидоз. Из-за делеции трех оснований — СТТ — в белке CFRT отсутствует фенилаланин в позиции 508. Функции такого белка нарушены, и вследствие этого развивается муковисцидоз. Примечание: делеция основания не влияет на изолейцин в позиции 507, так как и АТС, и ATT кодируют изолейцин]][[Image:Bio_wiki_7_5.jpg|250px|thumb|right|Рис. 7.5. Белки прионы. В норме белок прион (РrР<sup>с</sup>) растворим и состоит в основном из а-спиралей. Но в мутантной форме приона, которая вызывает почесуху (РrР<sup>sc</sup>), часть а-спиралей переходит в р-складчатую конформацию, и белок становится нерастворимым. Мутантная форма РrР<sup>sc</sup> «инфекционна», так как в ее присутствии а-спирали трансформируются в β-конформацию]]
Полипептидные цепи стабилизируются водородными связями с образованием правозакрученной а-спирали (рис. 7.3).
[[Прионы]] — это белковоподобные инфекционные частицы. Они не содержат РНК или ДНК, а состоят только из белка. Перестройка вторичной структуры прионов вызывает губчатую энцефалопатию — почесуху (у овец) и губчатую энцефалопатию крупного рогатого скота («коровье бешенство»). К прионным болезням человека относятся '''болезнь Крейтцфельда-Якоба''', куру (она распространилась из-за традиции каннибалов поедать человеческий мозг) и «новый вариант болезни Крейтцфельда-Якоба». '''Белок приона''' (РrР<sup>с</sup>) — обычный клеточный белок с неизвестной функцией, который экспрессируется в нейронах. Как показано на рис. 7.5, в норме вторичную структуру приона составляют главным образом а-спирали. Однако РrР<sup>с</sup> может перестроиться в инфекционную форму РrР<sup>sc</sup> (sc— от слова scarpie, почесуха), вторичная структура которого в основном представлена β-складчатыми слоями. Из-за этого изменяется третичная структура белка (о которой ниже), что и вызывает губчатую энцефалопатию. Механизм превращения а-спиралей в β-складчатый слой неизвестен. Каким-то образом наличие дефектных молекул РrР<sup>с</sup> стимулирует переход нормальных молекул РrР<sup>с</sup> в РrР<sup>sc</sup>-форму, и по цепной реакции болезнь распространяется по всему мозгу подобно тому, как ложка дегтя портит всю бочку меда.
<gallery>
Файл:Bio_wiki_7_3.jpg|<small>Рис. 7.3. Правозакрученная α-спираль</small>
Файл:Bio_wiki_7_4.jpg|<small>Рис. 7.4. Мутация AF508 вызывает муковисцидоз. Из-за делеции трех оснований — СТТ — в белке CFRT отсутствует фенилаланин в позиции 508. Функции такого белка нарушены, и вследствие этого развивается муковисцидоз. Примечание: делеция основания не влияет на изолейцин в позиции 507, так как и АТС, и ATT кодируют изолейцин</small>
Файл:Bio_wiki_7_5.jpg|<small>Рис. 7.5. Белки прионы. В норме белок прион (РrР<sup>с</sup>) растворим и состоит в основном из а-спиралей. Но в мутантной форме приона, которая вызывает почесуху (РrР<sup>sc</sup>), часть а-спиралей переходит в р-складчатую конформацию, и белок становится нерастворимым. Мутантная форма РrР<sup>sc</sup> «инфекционна», так как в ее присутствии а-спирали трансформируются в β-конформацию</small>
</gallery>
== Читайте также ==
*[[Третичная и четвертичная структура белка]]

SportWiki энциклопедия

Партнёр магазин спортивного питания Спортфуд, где представлена сертифицированная продукция