Активация всех β-адренорецепторов приводит к повышению активности аденилатциклазы через белок Gs (гл. 2; Taussig and Gilman, 1995). При этом накапливается цАМФ, активируется протеинкиназа А, фосфорилируются и активируются многочисленные клеточные белки (см. ниже). Кроме того, белок Gs непосредственно действует на медленные кальциевые каналы поверхностной мембраны клеток сердца и скелетных мышц, повышая вероятность их открывания. Это создает дополнительную возможность для регуляции функции этих органов.

Протеинкиназа А (цАМФ-зависимая протеинкиназа) обычно считается основной мишенью цАМФ. В неактивном виде она представляет собой тетрамер из двух регуляторных (R) и двух каталитических (С) субъединиц — Связывание с ней цАМФ приводит к снижению сродства регуляторных субъединиц к каталитическим в 10 000—100 000 раз, отсоединению регуляторных субъединиц и активации каталитических субъединиц (Francis and Corbin, 1994; Smith et al., 1999). Активная протеинкиназа А фосфорилирует различные клеточные белки, что и приводит к характерным для активации β-адренорецепторов эффектам. После прекращения действия протеинкиназы А белки дефосфорилируются фосфопротеидфосфатазами. Специфичность реакций, катализируемых протеинкиназой А, обусловлена тем, что она связана с определенными участками клеточных мембран. Эта связь, в свою очередь, опосредована так называемыми якорными белками протеинкиназы A (Edwards and Scott, 2000).

Сходные реакции приводят к активации гормон-чувствительной липазы (триглицеридлипазы) и мобилизации свободных жирных кислот из жировой ткани. Эта липаза фосфорилируется и тем самым активируется протеинкиназой А. Так катехоламины приводят к высвобождению дополнительных субстратов для окислительного метаболизма.

=== Альфа-адренорецепторы ===