Открыть главное меню

SportWiki энциклопедия β

BCAA: научный обзор — различия между версиями

(Новая страница: «== ВСАА в спортивной медицине == '''Авторы''': д.м.н. Александр Дмитриев, врач-эндокринолог […»)
 
(→‎Абсорбция ВСАА в кишечнике)
 
(не показано 10 промежуточных версий 3 участников)
Строка 1: Строка 1:
−
== ВСАА в спортивной медицине ==
+
== ВСАА: научный обзор ==
 
'''Авторы''': д.м.н. [[Александр Дмитриев]], врач-эндокринолог [[Участник:Алексей_Калинчев|Алексей Калинчев]]
 
'''Авторы''': д.м.н. [[Александр Дмитриев]], врач-эндокринолог [[Участник:Алексей_Калинчев|Алексей Калинчев]]
 +
[[Image:BCAA12.jpg|250px|thumb|right|BCAA Аминокислоты]]
 +
''«Позиция Международного Общества Спортивного Питания (ISSN position stand) состоит в том, что [[BCAA]] даже при однократном приеме стимулируют синтез [[протеин]]ов и ресинтез [[гликоген]]а, отдаляют начало развития усталости, помогают поддерживать ментальные функции при [[Аэробные нагрузки|аэробных физических нагрузках]].  ISSN делает заключение, что потребление [[ВСАА аминокислоты|BCAAs]] (в дополнение к [[Углеводы в питании человека|углеводам]]) перед, в процессе и после тренировочных нагрузок рекомендуется как безопасное и эффективное»''<ref>Campbell B., Kreider R.B., Ziegenfuss T. et al. International Society of Sports Nutrition position stand: protein and exercise. J.Int.Soc.Sports Nutr., 2007, 4:8.</ref><ref>Kreider R.B., Wilborn C.D., Taylor L. et al. ISSN exercise & sport nutrition review: research and recommendations. J.Intern.Soc.Sports Nutr., 2010, 7:7-50.</ref>. '''Уровень доказательности «А» (наивысший).''' Однако, один из главных вопросов заключается в том, целесообразен ли дополнительный [[прием BCAA]] в чистом виде, если поступление в организм этих [[Незаменимые аминокислоты|незаменимых аминокислот]] в составе высококачественных белков (например, [[Сывороточный протеин|whey-протеинов]]) способно обеспечить потребность в покое и при физических нагрузках. Ряд экспертов считает, что дополнительный прием ВСАА (плюс к ВСАА-составляющей белков) целесообразен только в ситуациях очень интенсивных и пролонгированных физических нагрузок, когда поступление ВСАА (особенно, [[лейцин]]а) из высококачественных протеинов в рамках [[Сбалансированное питание|сбалансированной диеты]] недостаточно для покрытия потребности в незаменимых аминокислотах.
  
−
''«Позиция Международного Общества Спортивного Питания (ISSN position stand) состоит в том, что BCAA даже при однократном приеме стимулируют синтез протеинов и ресинтез гликогена, отдаляют начало развития усталости, помогают поддерживать ментальные функции при аэробных физических нагрузках.  ISSN делает заключение, что потребление [[BCAA|BCAAs]] (в дополнение к углеводам) перед, в процессе и после тренировочных нагрузок рекомендуется как безопасное и эффективное»'' (B.Campbell и соавт., 2007;  R.B.Kreider и соавт., 2010). '''Уровень доказательности «А» (наивысший).''' Однако, один из главных вопросов заключается в том, целесообразен ли дополнительный прием ВСАА в чистом виде, если поступление в организм этих [[Незаменимые аминокислоты|незаменимых аминокислот]] в составе высококачественных белков (например, [[Сывороточный протеин|whey-протеинов]]) способно обеспечить потребность в покое и при физических нагрузках. Ряд экспертов считает, что дополнительный прием ВСАА (плюс к ВСАА-составляющей белков) целесообразен только в ситуациях очень интенсивных и пролонгированных физических нагрузок (см. в конце данного обзора), когда поступление ВСАА (особенно, [[лейцин]]а) из высококачественных протеинов в рамках сбалансированной диеты недостаточно для покрытия потребности в незаменимых аминокислотах.
+
Ключевая роль BCAA в синтезе мышечных белков впервые доказана в экспериментальной работе P.J.Garlick и I.Grant еще в 1988 году<ref>Garlick P.J., Grant I. Amino acid infusion increases the sensitivity of muscle protein synthesis in vivo to insulin. Effect of branched-chain amino acids. Biochem J., 1988, 254(2):579-584.</ref>. Они показали равный эффект в отношении синтеза мышечного белка потребления всех незаменимых [[Аминокислоты как спортивные добавки|аминокислот]] вместе и ВСАА в отдельности.  
−
 
 
−
Ключевая роль ВСАА в синтезе мышечных белков впервые доказана в экспериментальной работе P.J.Garlick и I.Grant еще в 1988 году. Они показали равный эффект в отношении синтеза мышечного белка потребления всех незаменимых аминокислот вместе и ВСАА в отдельности.  
 
 
 
 
=== ВСАА в составе белков как критерий качества протеина ===
 
=== ВСАА в составе белков как критерий качества протеина ===
−
Количественный состав ВСАА и их соотношение в белках – важный показатель для [[протеин]]ов, применяющихся в спорте. С этой точки зрения, различные формы whey-протеина (WP) на сегодняшний день считаются оптимальными (подробнее в обзоре по протеинам в спорте). В то же время, дополнительное введение ВСАА в состав готовых форм протеинов из разных источников – современная стратегия производства (см. далее в обзоре), уравнивающая в той или иной степени такие формулы с WP.  
+
 
 +
Количественный состав BCAA и их соотношение в белках – важный показатель для [[протеин]]ов, применяющихся в спорте. С этой точки зрения, различные формы whey-протеина (WP) на сегодняшний день считаются оптимальными. В то же время, дополнительное введение ВСАА в состав готовых форм протеинов из разных источников – современная стратегия производства, уравнивающая в той или иной степени такие формулы с WP.  
 
 
 
=== Метаболизм ВСАА при поступлении в организм в составе белков ===
 
=== Метаболизм ВСАА при поступлении в организм в составе белков ===
−
В процессе переваривания белков в ЖКТ они, как известно, расщепляются на большие белковые молекулы, которые затем в тонком кишечнике под воздействием протеаз панкреатического сока образуют менее длинные пептиды. По мере прохождения по тонкому кишечнику пептиды распадаются на «легкие» пептиды (несколько [[Аминокислоты|аминокислот]] в цепочке), а в финальной стадии переваривания под действием пептидаз – на отдельные аминокислоты. Аминокислоты и ряд «легких» пептидов активно абсорбируются в стенке кишечника специфическими транспортерами, циркулируют в кровяном русле  и попадают в печень. Окисление ВСАА в печени приводит к образованию оксо-кето-кислот – специфической формы ВСАА. Это означает, что базовые ВСАА не подвергаются прямому метаболизму в печени. Наибольшой процент ВСАА окисляется в мышечной ткани, и небольшой – в жировой. '''Таким образом, ВСАА проявляют органоспецифические свойства в отношении скелетных мышц.'''
 
  
−
== Метаболизм ВСАА при экзогенном пероральном поступлении в организм ==
+
В процессе переваривания [[Белки в питании человека|белков]] в ЖКТ они, как известно, расщепляются на большие белковые молекулы, которые затем в тонком кишечнике под воздействием протеаз панкреатического сока образуют менее длинные пептиды. По мере прохождения по тонкому кишечнику пептиды распадаются на «легкие» пептиды (несколько [[Аминокислоты|аминокислот]] в цепочке), а в финальной стадии переваривания под действием пептидаз – на отдельные аминокислоты. Аминокислоты и ряд «легких» пептидов активно абсорбируются в стенке кишечника специфическими транспортерами, циркулируют в кровяном русле  и попадают в печень. Окисление BCAA в печени приводит к образованию оксо-кето-кислот – специфической формы BCAA. Это означает, что базовые ВСАА не подвергаются прямому метаболизму в печени. Наибольший процент ВСАА окисляется в мышечной ткани, и небольшой – в жировой. '''Таким образом, BCAA проявляют органоспецифические свойства в отношении скелетных мышц.'''
  
−
=== Трансформация ВСАА в кишечнике ===
+
== Метаболизм BCAA при экзогенном пероральном поступлении в организм ==
−
Уже при прохождении через ЖКТ (еще до поступления в кровоток) ВСАА включаются в метаболические процессы эпителия тонкого кишечника. Под влиянием двух типов трансаминаз и дегидрогеназы длинноцепочечных альфа-кетокислот, которые присутствуют в клетках слизистой оболочки тонкого кишечника, ВСАА включаются во внутриклеточные процессы обмена. В эксперименте показано, что около 30% от всего потребленного лейцина извлекается из кишечного содержимого во время первого прохождения пищи. Из этого количества 55% подвергается трансаминированию, а 45% идет на синтез белка. У человека 20-30% экзогенно введеного лейцина утилизируется кишечником во время первого прохождения (G.Wu, 1998). Такие же примерно цифры характеризуют снижение объемов изолейцина и валина, направляемые на всасывание и поступление в кровоток, из-за поглощения эндотелием ЖКТ (30-40% от принятого внутрь количества).  
+
 
 +
=== Трансформация BCAA в кишечнике ===
 +
 
 +
Уже при прохождении через ЖКТ (еще до поступления в кровоток) ВСАА включаются в метаболические процессы эпителия тонкого кишечника. Под влиянием двух типов трансаминаз и дегидрогеназы длинноцепочечных альфа-кетокислот, которые присутствуют в клетках слизистой оболочки тонкого кишечника, ВСАА включаются во внутриклеточные процессы обмена. В эксперименте показано, что около 30% от всего потребленного лейцина извлекается из кишечного содержимого во время первого прохождения пищи. Из этого количества 55% подвергается трансаминированию, а 45% идет на синтез белка. У человека 20-30% экзогенно введеного [[лейцин]]а утилизируется кишечником во время первого прохождения (G.Wu, 1998). Такие же примерно цифры характеризуют снижение объемов [[изолейцин]]а и [[валин]]а, направляемые на всасывание и поступление в кровоток, из-за поглощения эндотелием ЖКТ (30-40% от принятого внутрь количества).  
 
 
 
=== Абсорбция ВСАА в кишечнике ===
 
=== Абсорбция ВСАА в кишечнике ===
−
ВСАА могут поступать в организм в составе различных белков. Соответственно, их количество в белке, скорость высвобождения из них в процессе пищеварения во многом определяют динамику всасывания в кишечнике и поступление в циркуляторное русло. С другой стороны, когда речь идет о спортивном питании, источниками ВСАА являются гидролизаты, изоляты и концентраты протеинов (в первую очередь, whey-протеинов – WPH, WPI, WPC), а также другие трансформированные формы белков с их пептидами различной величины, и составы, где ВСАА представлены уже свободными аминокислотами. Соответственно, использование конкретного источника ВСАА предполагает знание фармакокинетики каждого конкретного продукта. '''Недопустимым является прямое сравнение ценности того или иного источника ВСАА только по их количественному содержанию в продукте, особенно, сопоставление с ВСАА в виде отдельного аминокислотного комплекса.''' Экзогенное поступление ВСАА в чистом виде (включая их добавки в белковые комплексы) уже имеет преимущество перед потреблением белка, поскольку переваривание белка и высвобождение из него ВСАА требует энергетического и субстратного (ферментного) обеспечения и времени. Кроме того, в процессе переваривания высвобождаются не только ВСАА, но и другие аминокислоты, которые для транспортных белков в стенке кишечника являются в определенной степени конкурентными продуктами. Транспортеры могут иметь неизбирательный характер.
+
 
 +
BCAA могут поступать в организм в составе различных белков. Соответственно, их количество в белке, скорость высвобождения из них в процессе пищеварения во многом определяют динамику всасывания в кишечнике и поступление в циркуляторное русло. С другой стороны, когда речь идет о [[Спортивное питание|спортивном питании]], источниками ВСАА являются [[Гидролизат протеина|гидролизаты]], [[Изолят сывороточного протеина|изоляты]] и [[Концентрат сывороточного протеина|концентраты протеинов]] (в первую очередь, whey-протеинов – WPH, WPI, WPC), а также другие трансформированные формы белков с их пептидами различной величины, и составы, где BCAA представлены уже свободными аминокислотами. Соответственно, использование конкретного источника ВСАА предполагает знание фармакокинетики каждого конкретного продукта. '''Недопустимым является прямое сравнение ценности того или иного источника BCAA только по их количественному содержанию в продукте, особенно, сопоставление с BCAA в виде отдельного аминокислотного комплекса.''' Экзогенное поступление ВСАА в чистом виде (включая их добавки в белковые комплексы) уже имеет преимущество перед потреблением белка, поскольку переваривание белка и высвобождение из него BCAA требует энергетического и субстратного (ферментного) обеспечения и времени. Кроме того, в процессе переваривания высвобождаются не только ВСАА, но и другие аминокислоты, которые для транспортных белков в стенке кишечника являются в определенной степени конкурентными продуктами. Транспортеры могут иметь неизбирательный характер.
 
 
−
Несколько ключевых моментов при оценке абсорбции ВСАА в составе белков: 1) ВСАА абсорбируются быстрее, чем аминокислоты с меньшей длиной цепи; 2) незаменимые аминокислоты абсорбируются быстрее, чем заменимые.  
+
Несколько ключевых моментов при оценке [[Абсорбция|абсорбции]] ВСАА в составе белков: 1) BCAA абсорбируются быстрее, чем аминокислоты с меньшей длиной цепи; 2) незаменимые аминокислоты абсорбируются быстрее, чем заменимые.  
 
 
−
В работе M.M.Farnfield и соавторов (2009)  прослежена динамика концентраций аминокислот в плазме человека после перорального приема различных фракций whey-протеина (WP). Это прямой индикатор поступления ВСАА, потребляемых в составе белков, позволяющий сравнивать разные белки для применения в спортивной и клинической медицине. WP в процессе производства фракционируются с образованием пептидов различного размера. Такие изменения состава WP могут оказывать влияние на скорость и объем абсорбции аминокислот в ЖКТ и, в конечном счете, изменять синтез белка в организме. В рутинной практике спортивных врачей принято описывать WP как «быстрый» (быстро всасывающийся) белок (подчеркивая «медленный» характер всасывания аминокислот казеина), однако точных данных о скорости поступления аминокислот (АК) из WP при применении его различных форм в большинстве работ не приводится.  Поэтому целью работы M.M.Farnfield и соавторов была оценка аминокислотного «ответа» плазмы крови на пероральный прием нескольких наиболее популярных форм WP: b-лактоглобулин-обогащенного WP (BLG), whey-протеина изолята (WPI) и гидролизованного whey-протеина изолята (H-WPI). Фармакокинетическое исследование выполнено на 8 здоровых взрослых субъектах (4 женщины и 4 мужчин, средний возраст 27 лет, вес 72 кг, рост170 см, индекс массы тела ИМТ – 23,2 кг/см2). Как видно из таблицы 1, аминокислотный состав потребляемых белковых смесей по суммарному показателю ВСАА был практически идентичен, как и по изолейцину и валину. Небольшое превышение концентрации лейцина (около 10%) над его концентрацией в других смесях отмечено у BLG.
+
В работе M.M.Farnfield и соавторов<ref name="Farnfield">Farnfield M.M., Trenerry C., Carey K.A., Cameron-Smith D. Plasma amino acid response after ingestion of different whey protein fractions. Intern.J.Food Sci.Nutr., 2009, 60(6):476-486.</ref> прослежена динамика концентраций аминокислот в плазме человека после перорального приема различных фракций whey-протеина (WP). Это прямой индикатор поступления ВСАА, потребляемых в составе белков, позволяющий сравнивать разные белки для применения в спортивной и клинической медицине. WP в процессе производства фракционируются с образованием пептидов различного размера. Такие изменения состава WP могут оказывать влияние на скорость и объем абсорбции аминокислот в ЖКТ и, в конечном счете, изменять синтез белка в организме. В рутинной практике спортивных врачей принято описывать WP как «[[Быстрый протеин|быстрый]]» (быстро всасывающийся) белок (подчеркивая «[[Медленный протеин|медленный]]» характер всасывания аминокислот [[казеин]]а), однако точных данных о скорости поступления аминокислот (АК) из WP при применении его различных форм в большинстве работ не приводится.  Поэтому целью работы M.M.Farnfield и соавторов была оценка аминокислотного «ответа» плазмы крови на пероральный прием нескольких наиболее популярных форм WP: b-лактоглобулин-обогащенного WP (BLG), whey-протеина изолята (WPI) и гидролизованного whey-протеина изолята (H-WPI). Фармакокинетическое исследование выполнено на 8 здоровых взрослых субъектах (4 женщины и 4 мужчин, средний возраст 27 лет, вес 72 кг, рост 170 см, индекс массы тела ИМТ – 23,2 кг/см2). Как видно из таблицы 1, аминокислотный состав потребляемых белковых смесей по суммарному показателю ВСАА был практически идентичен, как и по [[изолейцин]]у и [[валин]]у. Небольшое превышение концентрации [[лейцин]]а (около 10%) над его концентрацией в других смесях отмечено у BLG.
  
−
'''Таблица 1. Аминокислотный состав исследуемых форм WP (M.M.Farnfield и соавт.,2009). Объяснения в тексте.'''
+
'''Таблица 1. Аминокислотный состав исследуемых форм WP<ref name="Farnfield" />. Объяснения в тексте.'''
−
<table border="1">
+
<table border="1" style="border-collapse:collapse;" cellpadding="3">
 
<tr><td rowspan="2">
 
<tr><td rowspan="2">
−
<p>Аминокислоты </p>
+
<p>[[Аминокислоты]] </p>
 
<p>г/500 г</p></td><td colspan="4">
 
<p>г/500 г</p></td><td colspan="4">
 
<p>Напиток</p></td></tr>
 
<p>Напиток</p></td></tr>
Строка 36: Строка 40:
 
<p>Контроль</p></td></tr>
 
<p>Контроль</p></td></tr>
 
<tr><td>
 
<tr><td>
−
<p>Аспарагиновая</p>
+
<p>[[Аспарагиновая кислота]]</p></td><td>
−
<p>кислота</p></td><td>
 
 
<p>2,84</p></td><td>
 
<p>2,84</p></td><td>
 
<p>3,14</p></td><td>
 
<p>3,14</p></td><td>
Строка 43: Строка 46:
 
<p>0,05</p></td></tr>
 
<p>0,05</p></td></tr>
 
<tr><td>
 
<tr><td>
−
<p>Треонин</p></td><td>
+
<p>[[Треонин]]</p></td><td>
 
<p>1,28</p></td><td>
 
<p>1,28</p></td><td>
 
<p>1,29</p></td><td>
 
<p>1,29</p></td><td>
Строка 49: Строка 52:
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<tr><td>
 
<tr><td>
−
<p>Серин</p></td><td>
+
<p>[[Серин]]</p></td><td>
 
<p>0,96</p></td><td>
 
<p>0,96</p></td><td>
 
<p>1,07</p></td><td>
 
<p>1,07</p></td><td>
Строка 55: Строка 58:
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<tr><td>
 
<tr><td>
−
<p>Глутаминовая кислота</p></td><td>
+
<p>[[Глутаминовая кислота]]</p></td><td>
 
<p>4,84</p></td><td>
 
<p>4,84</p></td><td>
 
<p>4,50</p></td><td>
 
<p>4,50</p></td><td>
Строка 61: Строка 64:
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<tr><td>
 
<tr><td>
−
<p>Прелин</p></td><td>
+
<p>[[Пролин]]</p></td><td>
 
<p>1,62</p></td><td>
 
<p>1,62</p></td><td>
 
<p>1,48</p></td><td>
 
<p>1,48</p></td><td>
Строка 67: Строка 70:
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<tr><td>
 
<tr><td>
−
<p>Глицин</p></td><td>
+
<p>[[Глицин]]</p></td><td>
 
<p>0,40</p></td><td>
 
<p>0,40</p></td><td>
 
<p>0,47</p></td><td>
 
<p>0,47</p></td><td>
Строка 73: Строка 76:
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<tr><td>
 
<tr><td>
−
<p>Аланин</p></td><td>
+
<p>[[бета-аланин|Аланин]]</p></td><td>
 
<p>1,69</p></td><td>
 
<p>1,69</p></td><td>
 
<p>1,33</p></td><td>
 
<p>1,33</p></td><td>
Строка 79: Строка 82:
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<tr><td>
 
<tr><td>
−
<p>Валин</p></td><td>
+
<p>[[Валин]]</p></td><td>
 
<p>1,48</p></td><td>
 
<p>1,48</p></td><td>
 
<p>1,42</p></td><td>
 
<p>1,42</p></td><td>
Строка 85: Строка 88:
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<tr><td>
 
<tr><td>
−
<p>Метионин</p></td><td>
+
<p>[[Метионин]]</p></td><td>
 
<p>0,74</p></td><td>
 
<p>0,74</p></td><td>
 
<p>0,61</p></td><td>
 
<p>0,61</p></td><td>
Строка 91: Строка 94:
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<tr><td>
 
<tr><td>
−
<p>Изолейцин</p></td><td>
+
<p>[[Изолейцин]]</p></td><td>
 
<p>1,52</p></td><td>
 
<p>1,52</p></td><td>
 
<p>1,53</p></td><td>
 
<p>1,53</p></td><td>
Строка 97: Строка 100:
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<tr><td>
 
<tr><td>
−
<p>Лейцин</p></td><td>
+
<p>[[Лейцин]]</p></td><td>
 
<p>3,84</p></td><td>
 
<p>3,84</p></td><td>
 
<p>3,39</p></td><td>
 
<p>3,39</p></td><td>
Строка 103: Строка 106:
 
<p>0,03</p></td></tr>
 
<p>0,03</p></td></tr>
 
<tr><td>
 
<tr><td>
−
<p>Тирозин</p></td><td>
+
<p>[[Тирозин]]</p></td><td>
 
<p>1,00</p></td><td>
 
<p>1,00</p></td><td>
 
<p>0,96</p></td><td>
 
<p>0,96</p></td><td>
Строка 109: Строка 112:
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<tr><td>
 
<tr><td>
−
<p>Фенилаланин</p></td><td>
+
<p>[[Фенилаланин]]</p></td><td>
 
<p>1,00</p></td><td>
 
<p>1,00</p></td><td>
 
<p>1,03</p></td><td>
 
<p>1,03</p></td><td>
Строка 115: Строка 118:
 
<p>0,05</p></td></tr>
 
<p>0,05</p></td></tr>
 
<tr><td>
 
<tr><td>
−
<p>Лизин</p></td><td>
+
<p>[[Лизин]]</p></td><td>
 
<p>2,96</p></td><td>
 
<p>2,96</p></td><td>
 
<p>2,74</p></td><td>
 
<p>2,74</p></td><td>
Строка 121: Строка 124:
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<tr><td>
 
<tr><td>
−
<p>Гистидин</p></td><td>
+
<p>[[Гистидин]]</p></td><td>
 
<p>0,51</p></td><td>
 
<p>0,51</p></td><td>
 
<p>0,60</p></td><td>
 
<p>0,60</p></td><td>
Строка 127: Строка 130:
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<p>0,00</p></td></tr>
 
<tr><td>
 
<tr><td>
−
<p>Аргинин</p></td><td>
+
<p>[[Аргинин]]</p></td><td>
 
<p>0,80</p></td><td>
 
<p>0,80</p></td><td>
 
<p>0,69</p></td><td>
 
<p>0,69</p></td><td>
Строка 139: Строка 142:
 
<p>0,13</p></td></tr>
 
<p>0,13</p></td></tr>
 
<tr><td>
 
<tr><td>
−
<p>Всего BСАА</p></td><td>
+
<p>Всего BCAA</p></td><td>
 
<p>6,84</p></td><td>
 
<p>6,84</p></td><td>
 
<p>6,34</p></td><td>
 
<p>6,34</p></td><td>
Строка 146: Строка 149:
 
</table>
 
</table>
  
−
Все три протеиновых напитка вызывали значительное повышение концентрации аминокислот в плазме крови по сравнению с контролем. Динамика изменений концентрации АК была одинаковой во все временные отрезки после приема WPI и BLG. Однако уровень лейцина и ВСАА в целом в плазме при приеме BLG в период между 45 и 120 минутами был достоверно выше по сравнению с приемом H-WPI (рис.1 и 2). Величина изменений концентраций лейцина и ВСАА в целом при приеме WPI, несмотря на общность изменений во времени, была средней между BLG (относительно максимальные сдвиги концентраций) и H-WPI (относительно минимальные сдвиги концентраций) (рис.1 и 2).  
+
Все три [[Протеиновый коктейль|протеиновых напитка]] вызывали значительное повышение концентрации аминокислот в плазме крови по сравнению с контролем. Динамика изменений концентрации АК была одинаковой во все временные отрезки после приема WPI и BLG. Однако уровень лейцина и BCAA в целом в плазме при приеме BLG в период между 45 и 120 минутами был достоверно выше по сравнению с приемом H-WPI (рис.1 и 2). Величина изменений концентраций лейцина и ВСАА в целом при приеме WPI, несмотря на общность изменений во времени, была средней между BLG (относительно максимальные сдвиги концентраций) и H-WPI (относительно минимальные сдвиги концентраций) (рис.1 и 2).  
 
[[Image:BCAA_Ris_1.jpg|250px|thumb|right|Рис.1. А. Динамика концентрации лейцина в плазме (мкг/мл) в течение 2-х часов после приема внутрь 500 мл WPI, BLG, H-WPI и контрольной жидкости (CON). В. Площади под кривой «время-концентрация (мкг/мл/120 мин)» (AUC) для лейцина в плазме крови в течение 2-х часов после приема каждого напитка (смеси). * - достоверные отличия между H-WPI и BLG; ** - достоверные отличия между H-WPI и обоими BLG и WPI. ]]
 
[[Image:BCAA_Ris_1.jpg|250px|thumb|right|Рис.1. А. Динамика концентрации лейцина в плазме (мкг/мл) в течение 2-х часов после приема внутрь 500 мл WPI, BLG, H-WPI и контрольной жидкости (CON). В. Площади под кривой «время-концентрация (мкг/мл/120 мин)» (AUC) для лейцина в плазме крови в течение 2-х часов после приема каждого напитка (смеси). * - достоверные отличия между H-WPI и BLG; ** - достоверные отличия между H-WPI и обоими BLG и WPI. ]]
 
[[Image:BCAA_Ris_2.jpg|250px|thumb|right|Рис.2. А. Динамика концентрации ВСАА в плазме (мкг/мл) в течение 2-х часов после приема внутрь 500 мл WPI, BLG, H-WPI и контрольной жидкости (CON). В. Площади под кривой «время-концентрация (мкг/мл/120 мин)» (AUC) для ВСАА в плазме крови в течение 2-х часов после приема каждого напитка (смеси). * - достоверные отличия между H-WPI и BLG; ** - достоверные отличия между H-WPI и обоими BLG и WPI.]]
 
[[Image:BCAA_Ris_2.jpg|250px|thumb|right|Рис.2. А. Динамика концентрации ВСАА в плазме (мкг/мл) в течение 2-х часов после приема внутрь 500 мл WPI, BLG, H-WPI и контрольной жидкости (CON). В. Площади под кривой «время-концентрация (мкг/мл/120 мин)» (AUC) для ВСАА в плазме крови в течение 2-х часов после приема каждого напитка (смеси). * - достоверные отличия между H-WPI и BLG; ** - достоверные отличия между H-WPI и обоими BLG и WPI.]]
 
[[Image:BCAA_Ris_3.jpg|250px|thumb|right|Рис.3. А. Динамика концентрации всех аминокислот (АА) в плазме (мкг/мл) в течение 2-х часов после приема внутрь 500 мл WPI, BLG, H-WPI и контрольной жидкости (CON). В. Площади под кривой «время-концентрация (мкг/мл/120 мин)» (AUC) для АА в плазме крови в течение 2-х часов после приема каждого напитка (смеси). * - достоверные отличия между H-WPI и BLG; ** - достоверные отличия между H-WPI и обоими BLG и WPI.]]
 
[[Image:BCAA_Ris_3.jpg|250px|thumb|right|Рис.3. А. Динамика концентрации всех аминокислот (АА) в плазме (мкг/мл) в течение 2-х часов после приема внутрь 500 мл WPI, BLG, H-WPI и контрольной жидкости (CON). В. Площади под кривой «время-концентрация (мкг/мл/120 мин)» (AUC) для АА в плазме крови в течение 2-х часов после приема каждого напитка (смеси). * - достоверные отличия между H-WPI и BLG; ** - достоверные отличия между H-WPI и обоими BLG и WPI.]]
−
Начиная со 105 минуты исследования происходило постепенное возвращение концентраций всех без исключения аминокислот к исходным уровням (рис.3). Эти данные показывают, что WPI и, особенно BLG, обеспечивают в 1,5-2 раза более мощный подъем концентраций ВСАА (и лейцина, в частности) в плазме крови с 30 по 90 минуты после перорального приема, по сравнению с H-WPI. В то же время, до 30-ой минуты включительно, различий между тремя смесями (напитками) не отмечалось. В контрольной группе существенных изменений концентрации АК в плазме крови не выявлено. Таким образом, '''несмотря на практически полную идентичность количественного содержания ВСАА (в том числе лейцина) в разных формах WP, обеспечение поступления ВСАА в организм может различаться в 2 раза.'''  
+
Начиная со 105 минуты исследования происходило постепенное возвращение концентраций всех без исключения аминокислот к исходным уровням (рис.3). Эти данные показывают, что WPI и, особенно BLG, обеспечивают в 1,5-2 раза более мощный подъем концентраций BCAA (и лейцина, в частности) в плазме крови с 30 по 90 минуты после перорального приема, по сравнению с H-WPI. В то же время, до 30-ой минуты включительно, различий между тремя смесями (напитками) не отмечалось. В контрольной группе существенных изменений концентрации АК в плазме крови не выявлено. Таким образом, '''несмотря на практически полную идентичность количественного содержания ВСАА (в том числе лейцина) в разных формах WP, обеспечение поступления BCAA в организм может различаться в 2 раза.'''  
 
 
−
Проведенные исследования позволили сделать очень важный в практическом плане вывод: '''прогностическая оценка пищевой ценности и эффективности протеинового источника  ВСАА (и лейцина, в частности) должна строиться не только на основе количественного содержания ВСАА в протеине, но и на основе фармакокинетики ВСАА после приема данного протеина.'''  
+
Проведенные исследования позволили сделать очень важный в практическом плане вывод: '''прогностическая оценка пищевой ценности и эффективности протеинового источника  ВСАА (и лейцина, в частности) должна строиться не только на основе количественного содержания BCAA в протеине, но и на основе фармакокинетики ВСАА после приема данного протеина.'''  
 
 
−
Однако проблемы с выбором WP для адекватного обеспечения ВСАА на этом не заканчиваются. Исходный WP различных производителей существенно отличается по количественным показателям состава, что связано как с характеристиками молочного сырья (сыворотки), так и с добавлением в конечный продукт дополнительного количества ВСАА (характерно для ряда американских WP-комплексов). В работе C.C.Almeida и соавторов (2015) очень наглядно показаны различия в аминокислотном составе WP, произведенных в США и Бразилии (табл.2).
+
Однако проблемы с выбором WP для адекватного обеспечения ВСАА на этом не заканчиваются. Исходный WP различных производителей существенно отличается по количественным показателям состава, что связано как с характеристиками молочного сырья (сыворотки), так и с добавлением в конечный продукт дополнительного количества ВСАА (характерно для ряда американских WP-комплексов). В работе C.C.Almeida и соавторов<ref name="Almeida">Almeida C.C., Alvares T.S., Costa M.P., C.A.Conte-Junior. Protein and Amino Acid Profiles of Different Whey Protein Supplements. J.Dietary Suppl., 2015, 3:1-11.</ref> очень наглядно показаны различия в аминокислотном составе WP, произведенных в США и Бразилии (табл.2).
  
−
'''Таблица 2. Концентрации (мг/100 г) свободных незаменимых АК (EAA) и свободных ВСАА в различных формах WP из США и Бразилии''' (C.C.Almeida и соавт., 2015)
+
'''Таблица 2. Концентрации (мг/100 г) свободных незаменимых АК (EAA) и свободных ВСАА в различных формах WP из США и Бразилии'''<ref name="Almeida" />
  
 
{| class="wikitable"
 
{| class="wikitable"
Строка 162: Строка 165:
 
! Аминокислоты !! Whey-протеин США !! Whey-протеин Бразилия  
 
! Аминокислоты !! Whey-протеин США !! Whey-протеин Бразилия  
 
|-
 
|-
−
| Гистидин || 2,7 ± 1,9 || 11,6 ± 21,8<sup>*</sup>
+
| [[Гистидин]] || 2,7 ± 1,9 || 11,6 ± 21,8<sup>*</sup>
 
|-
 
|-
−
| '''Изолейцин''' || 95,5 ± 232,3 || 7,8 ± 13,9<sup>*</sup>
+
| '''[[Изолейцин]]''' || 95,5 ± 232,3 || 7,8 ± 13,9<sup>*</sup>
 
|-
 
|-
−
| '''Лейцин''' || 125,6 ± 305,9 || 11,3 ± 19,0<sup>*</sup>
+
| '''[[Лейцин]]''' || 125,6 ± 305,9 || 11,3 ± 19,0<sup>*</sup>
 
|-
 
|-
−
| Лизин || 21,1 ± 18,5 || 47,2 ± 61,1<sup>*</sup>
+
| [[Лизин]] || 21,1 ± 18,5 || 47,2 ± 61,1<sup>*</sup>
 
|-
 
|-
−
| Метионин || 5,2 ± 8,1 || 5,1 ± 7,6
+
| [[Метионин]] || 5,2 ± 8,1 || 5,1 ± 7,6
 
|-
 
|-
−
| Фенилаланин || 13,8 ± 17,5 || 16,5 ± 28,0
+
| [[Фенилаланин]] || 13,8 ± 17,5 || 16,5 ± 28,0
 
|-
 
|-
−
| Треонин || 3,1 ± 4,3 || 9,2 ± 16,7<sup>*</sup>
+
| [[Треонин]] || 3,1 ± 4,3 || 9,2 ± 16,7<sup>*</sup>
 
|-
 
|-
−
| '''Валин''' || 110,9 ± 278,8 || 9,7 ± 17,0<sup>*</sup>
+
| '''[[Валин]]''' || 110,9 ± 278,8 || 9,7 ± 17,0<sup>*</sup>
 
|-
 
|-
 
| ΣEAA || 378,1 ± 854,9 || 118,7 ± 183,0
 
| ΣEAA || 378,1 ± 854,9 || 118,7 ± 183,0
Строка 187: Строка 190:
 
Как видно из таблицы, различия по основным АК из группы ВСАА достигают целого порядка, что обусловлено не только качеством молочного сырья, но и '''направленным добавлением ВСАА в некоторые конечные продукты, произведенные в США для усиления анаболического действия ВСАА на синтез мышечных белков'''.
 
Как видно из таблицы, различия по основным АК из группы ВСАА достигают целого порядка, что обусловлено не только качеством молочного сырья, но и '''направленным добавлением ВСАА в некоторые конечные продукты, произведенные в США для усиления анаболического действия ВСАА на синтез мышечных белков'''.
 
 
−
Еще один момент, затрудняющий прогностическую оценку: примерно в 40% продукции из США содержание белка было ниже заявленного на этикетке, в то время как в продуктах из Бразилии в 70% случаев отмечено совпадение декларируемого и реального содержания белка. Сходные результаты получены в независимой частной лаборатории Consumer Lab (2014), специализирующейся на оценке качества пищевой продукции:  из 24 коммерческих форм WP, произведенных в США, 31% не соответствовал заявленному количеству белка, а, следовательно, и аминокислот.
+
Еще один момент, затрудняющий прогностическую оценку: примерно в 40% продукции из США содержание белка было ниже заявленного на этикетке, в то время как в продуктах из Бразилии в 70% случаев отмечено совпадение декларируемого и реального содержания белка. Сходные результаты получены в независимой частной лаборатории Consumer Lab<ref>Consumer Lab. Protein powders and drinks review—for body building, sports & dieting. 2014. Accessed Jun. 21, 2014.</ref>, специализирующейся на оценке качества пищевой продукции:  из 24 коммерческих форм WP, произведенных в США, 31% не соответствовал заявленному количеству белка, а, следовательно, и аминокислот.
−
+
 
 
=== ВСАА из других протеиновых источников ===
 
=== ВСАА из других протеиновых источников ===
 +
 
Природные растительные белки по своему аминокислотному составу проигрывают WP. Однако, в процессе производства они могут дополнительно обогащаться незаменимыми (особенно, ВСАА) АК таким образом, что их состав в значительной мере приближается к составу WP (пример – табл. 3).
 
Природные растительные белки по своему аминокислотному составу проигрывают WP. Однако, в процессе производства они могут дополнительно обогащаться незаменимыми (особенно, ВСАА) АК таким образом, что их состав в значительной мере приближается к составу WP (пример – табл. 3).
  
Строка 196: Строка 200:
 
{| class="wikitable"
 
{| class="wikitable"
 
|-
 
|-
−
! Аминокислоты !! Сложный растительный протеин в г. !! Whey-протеин в г.  
+
! Аминокислоты !! Сложный растительный протеин в г !! Whey-протеин в г.  
 
|-
 
|-
 
| Незаменимые АК || 11 || 12,4  
 
| Незаменимые АК || 11 || 12,4  
Строка 207: Строка 211:
 
''Примечания'': сложный растительный протеин – комбинированная смесь протеинов на основе белка гороха. Остальные объяснения в тексте.
 
''Примечания'': сложный растительный протеин – комбинированная смесь протеинов на основе белка гороха. Остальные объяснения в тексте.
  
−
Сходным образом, при изготовлении конечной формы современных животных протеинов осуществляется их обогащение ВСАА. Примером может служить одна из последних разработок компании «Dimatize» - «Dymatize Nutrition Elite Primal». В дополнение к аминокислотам, полученным из говяжьего белка, специалисты компании добавили в препарат Elite Primal (гидролизованные пептиды ВР; гидролизат изолята говяжьего белка – H-BIP; говяжий альбумин) дополнительные свободные аминокислоты с разветвленной цепью (ВСАА) и креатин. Это приводит к выравниванию физиологической ценности говяжьих протеиновых смесей и смесей на основе сывороточного протеина.
+
Сходным образом, при изготовлении конечной формы современных животных протеинов осуществляется их обогащение ВСАА. Примером может служить одна из последних разработок компании «[[Dymatize]]» - «Dymatize Nutrition Elite Primal». В дополнение к аминокислотам, полученным из говяжьего белка, специалисты компании добавили в препарат Elite Primal (гидролизованные пептиды ВР; гидролизат изолята говяжьего белка – H-BIP; говяжий альбумин) дополнительные [[Аминокислоты с разветвленными боковыми цепями|свободные аминокислоты с разветвленной цепью]] (ВСАА) и [[креатин]]. Это приводит к выравниванию физиологической ценности говяжьих протеиновых смесей и смесей на основе сывороточного протеина.
  
−
Таким образом, '''нельзя однозначно говорить о преимуществах и недостатках тех или иных форм протеиновых смесей в плане количества ВСАА и лейцина только на основании источника получения (молочный, мясной, рыбный, гороховый, пшеничный и т.д. протеин). В современной спортивной нутрициологии важен качественный и количественный состав конкретного протеинового продукта, в первую очередь, данные о ВСАА, а также фармакокинетика аминокислот смеси.''' Количественные параметры содержания ВСАА в продукте хорошего качества обязательно указываются на этикетке и во вложенной Инструкции.  
+
Таким образом, '''нельзя однозначно говорить о преимуществах и недостатках тех или иных форм протеиновых смесей в плане количества ВСАА и лейцина только на основании источника получения (молочный, мясной, рыбный, [[Гороховый протеин|гороховый]], пшеничный и т.д. [[Протеин при наборе мышечной массы|протеин]]). В современной спортивной нутрициологии важен качественный и количественный состав конкретного протеинового продукта, в первую очередь, данные о ВСАА, а также фармакокинетика аминокислот смеси.''' Количественные параметры содержания ВСАА в продукте хорошего качества обязательно указываются на этикетке и во вложенной Инструкции.  
 
 
 
=== Метаболизм ВСАА в клетках скелетной мускулатуры ===
 
=== Метаболизм ВСАА в клетках скелетной мускулатуры ===
Строка 218: Строка 222:
 
 
 
=== Общие принципы участия ВСАА в мышечном метаболизме при физических нагрузках ===
 
=== Общие принципы участия ВСАА в мышечном метаболизме при физических нагрузках ===
−
Суммарно, 6 аминокислот принимает участие в образовании энергии в мышечной ткани: аланин, аспартат, глутамат и три ВСАА (S.Sowers, 2009), но роль ВСАА наиболее велика. Мышечная ткань содержит 60% специфических ферментов, необходимых для окисления аминокислот с целью получения энергии, особенно ВСАА.  В процессе тренировок организм использует ВСАА как источник энергии. Чем интенсивнее и продолжительнее нагрузки, тем в большей мерее используются ВСАА. Установлено, что от 3% до 18% всей рабочей энергии обеспечивают ВСАА, но эта доля может значительно меняться в зависимости от характера тренировочной нагрузки. Особенно высока потребность в лейцине. Доля свободного (легко доступного для получения энергии) лейцина в общем пуле свободных аминокислот в 25 раз выше других. Мышц это касается особенно, поскольку пул свободных аминокислот в скелетных мышцах – 75%. ВСАА также могут конвертироваться в мышцах в L-аланин или L-глутамин. Две последних аминокислоты в процессе гликонеогенеза в печени могут превращаться в глюкозу. Лейцин также непосредственно стимулирует синтез протеинов за счет своей сигнальной роли (увеличивает поступление аминокислот внутрь клеток). BCAA при приеме в виде свободных аминокислот разделяется на фракцию, идущую в печень и кишечник, а также фракцию, поступающую прямо в кровоток. Пищевые добавки ВСАА в свободной форме быстро повышают концентрацию этих незаменимых аминокислот в плазме крови. Этот факт надо помнить, когда спортивный врач рассчитывает время, дозу и форму подачи ВСАА в организм с определенной тренировочной задачей: ВСАА в связанной форме (в составе диеты или в составе WP) обеспечит относительно медленное, но длительное поступление ВСАА в мышцы; ВСАА в чистом виде – быстрое, но кратковременное анаболическое действие. Роль этого фактора становится особенно важной при снижении запасов гликогена в мышцах и/или при ограничении поступления углеводов в организм в целом (например, низкоуглеводная диета). Пищевые добавки BCAA эффективны как при приеме до, так и после тренировок. Хотя роли лейцина отводится ведущее место в этих процессах, большинство экспертов считает прием данной аминокислоты в составе комплекса ВСАА более эффективным.
+
Суммарно, 6 аминокислот принимает участие в образовании энергии в мышечной ткани: аланин, аспартат, глутамат и три ВСАА<ref>Sowers S. A Primer On Branched Chain Amino Acids. Huntington College of Health Sciences, 2009, 1-6.</ref>, но роль ВСАА наиболее велика. Мышечная ткань содержит 60% специфических ферментов, необходимых для окисления аминокислот с целью получения энергии, особенно ВСАА.  В процессе тренировок организм использует ВСАА как источник энергии. Чем интенсивнее и продолжительнее нагрузки, тем в большей мере используются ВСАА. Установлено, что от 3% до 18% всей рабочей энергии обеспечивают ВСАА, но эта доля может значительно меняться в зависимости от характера тренировочной нагрузки. Особенно высока потребность в лейцине. Доля свободного (легко доступного для получения энергии) лейцина в общем пуле свободных аминокислот в 25 раз выше других. Мышц это касается особенно, поскольку пул свободных аминокислот в скелетных мышцах – 75%. ВСАА также могут конвертироваться в мышцах в L-аланин или L-глутамин. Две последних аминокислоты в процессе гликонеогенеза в печени могут превращаться в глюкозу. Лейцин также непосредственно стимулирует синтез протеинов за счет своей сигнальной роли (увеличивает поступление аминокислот внутрь клеток). BCAA при приеме в виде свободных аминокислот разделяется на фракцию, идущую в печень и кишечник, а также фракцию, поступающую прямо в кровоток. Пищевые добавки ВСАА в свободной форме быстро повышают концентрацию этих незаменимых аминокислот в плазме крови. Этот факт надо помнить, когда спортивный врач рассчитывает время, дозу и форму подачи ВСАА в организм с определенной тренировочной задачей: ВСАА в связанной форме (в составе диеты или в составе WP) обеспечит относительно медленное, но длительное поступление ВСАА в мышцы; ВСАА в чистом виде – быстрое, но кратковременное анаболическое действие. Роль этого фактора становится особенно важной при снижении запасов гликогена в мышцах и/или при ограничении поступления углеводов в организм в целом (например, низкоуглеводная диета). Пищевые добавки BCAA эффективны как при приеме до, так и после тренировок. Хотя роли лейцина отводится ведущее место в этих процессах, большинство экспертов считает прием данной аминокислоты в составе комплекса ВСАА более эффективным.
−
 
 
−
== Клинические исследования эргогенных свойств ВСАА и влияния на восстановление после физических нагрузок ==
 
−
 
 
−
Суммарные данные исследования эргогенных свойств ВСАА (или лейцина, в отдельности) представлены в таблице 4.
 
−
 
 
−
'''Таблица 4. Клинические исследования ВСАА в спортивной медицине'''
 
−
 
 
−
{| class="wikitable"
 
−
|-
 
−
! Авторы !! Условия исследования !! Полученные результаты и выводы
 
−
|-
 
−
| rowspan="1" colspan="3" | Мышечная сила и мощность движений
 
−
|-
 
−
| Blomstrand и соавт., 1991a || Марафон по пересеченной местности 30 км, оценка физической формы после бега. 193 бегуна, ВСАА 16 г. || Улучшение показателей после бега, результатов бега у «медленных» бегунов под влиянием ВСАА.
 
−
|-
 
−
| Blomstrand и соавт., 1991b || 6 женщин – игроков в [[футбол]]. Перекрестное исследование. 7,5 г ВСАА в 6% р-ре углеводов или просто 6% углеводы. Футбольный матч с оценкой физического состояния после матча. || ВСАА+ углеводы улучшают физические показатели после матча по сравнению с углеводами отдельно.
 
−
|-
 
−
| Carli и соавт., 1992 || Исследование влияния ВСАА на эндокринный ответ 14 бегунов на длинные дистанции (1 час): [[Адренокортикотропный гормон|АКТГ]], [[гормон роста]], [[пролактин]], [[кортизол]], [[тестостерон]].  || ВСАА усиливают выделение гормона роста и тестостерона, оказывая эргогенное действие
 
−
|-
 
−
| Madsen и соавт., 1996 || 9 тренированных мужчин-велосипедистов, перекрестное исследование, 18 г ВСАА/день. Дистанция 100 км. || Нет положительного результата
 
−
|-
 
−
| Koopman и соавт., 2005 || 45-минутный нагрузочный цикл у мужчин. Три группы: углеводы; углеводы+протеин; углеводы+протеин+лейцин. Оценка физических показателей. || Лейцин усиливает эффект совместного приема протеинов и углеводов (увеличение показателей на 10% по сравнению с углеводы+протеин и на 30% по сравнению только с углеводами.
 
−
|-
 
−
| Norton , Layman, 2006 || Исследование биохимических сдвигов в скелетных мышцах под влиянием тренировок, влияние лейцина || Лейцин усиливает синтез белка и активность ферментных систем, отвечающих за него. Это может лежать в основе эргогенного действия лейцина и ВСАА.
 
−
|-
 
−
| Tipton и соавт., 2009 || Исследование баланса белка при приеме  протеина (16,6 г) и лейцина (3,4 г) на показатели мышц ноги в условиях силовой нагрузки у тренированных лиц || Повышение показателей мышечной силы.
 
−
|-
 
−
| Dudgeon и соавт., 2016 || Рандомизированное одиночное-слепое исследование в группе 17 атлетов. Силовые тренировки. Группы: ВСАА и углеводы (УГ) 14 г/день, 8 недель, гипокалорическая диета. || ВСАА: потеря ЖМ и поддержание ТМТ. Углеводы: потеря ТМТ и МТ (-1 кг и -2,3 кг). Увеличение МС в ВСАА, без изменения или снижение в группе с УГ. ВСАА у тренированных лиц обладает эргогенным эффектом при снижении ЖМ на низкокалорийной диете.
 
−
| rowspan="1" colspan="3" | Выносливость и усталость
 
−
|-
 
−
| Blomstrand и соавт., 1997 || 7 тренированных мужчин-велосипедистов. Перекрестное исследование. ВСАА 90 мг/кг (около 6,5 г). Велотренажер 60 мин при 70% VO2макс.  || Снижение показателей в группе ВСАА по шкале воспринимаемого напряжения Борга» (RPE), сохранение когнитивных функций.
 
−
|-
 
−
| Mittleman и соавт., 1998 || 13 среднего уровня тренированности мужчин и женщин, перекрестное исследование. ВСАА в день 9,4 г у женщин и 15,8 г у мужчин. Велотренажер до усталости при температуре выше 34 гр.С. при 40% VO2 макс. || Увеличение времени до истощения (137 мин контроль, 153 – ВСАА – на 11,6%). Увеличение в плазме ВСАА и снижение триптофана. Одинаково для мужчин и женщин.
 
−
|-
 
−
| Davis и соавт., 1999 || 8 активных мужчин и женщин. Перекрестное исследование.  ВСАА 7 г + углеводы; плацебо – углеводы. Бег до истощения. || Одинаковый положительный эффект в обеих группах.
 
−
|-
 
−
| Watson и соавт., 2004 || 8 мужчин в условиях высокой температуры окружающей среды. Велотренажер, нагрузка до истощения при 50% VO2. ВСАА до нагрузки. || ВСАА не изменяют показатели физической готовности при повышенных внешних температурах.
 
−
|-
 
−
| Howatson и соавт., 2012 || 12 мужчин, показатели прыжковой активности, маркеры мышечных повреждений. ВСАА до и после нагрузки в течение 12 дней в разовой дозе 10 г. || ВСАА снижает повреждения, ускоряет восстановление и усиливает физическую готовность.
 
−
|}
 
−
''Примечания:'' ЖМ – жировая масса; ТМТ – тощая масса тела; МТ – масса тела; МС – мышечная сила; УГ - углеводы
 
−
 
−
Как видно из таблицы, в большинстве работ ВСАА улучшали показатели способности тренирующихся лиц к выполнению аэробных заданий.
 
−
 
 
−
В соответствии с позицией ISSN (R.B.Kreider и соавт., 2010), в классификации пищевых добавок в спортивной нутрициологии с точки зрения доказательной медицины ВСАА входят в группу стимуляторов набора мышечной массы (категория «А» - ЕЕА, категория «В» - ВСАА) и в группу веществ, повышающих физическую готовность (категория «В» - ЕЕА и ВСАА) (таблица 5). Аналогичным образом, ВСАА, как вещества, обладающие эргогенным действием, включены во все современные классификации средств НМП спортсменов.
 
−
 
 
−
'''Таблица 5. Классификация пищевых добавок (БАДов) в спортивной нутрициологии по направленности действия и степени доказательности (выдержка из R.B.Kreider и соавт., 2010).'''
 
−
 
 
−
{| class="wikitable"
 
−
|-
 
−
! Категория по степени доказательности !! БАДы для развития мышц !! БАДы для снижения веса !! БАДы, повышающие физическую готовность
 
−
|-
 
−
| А. Эффективные и безопасные || Смеси для набора мышечной массы ([[гейнер]]ы)<br />[[Креатин]]<br />[[Протеин]]ы<br />'''ЕАА''' || Низкокалорийная функциональная пища<br />[[Кофеин]]<br />Термогенные БАДы || [[Спортивные напитки]]<br />[[Углеводы]]<br />Креатин<br />[[Фосфат натрия|Натрия фосфат]] и [[Бикарбонаты (бикарбонатная буферная система)|бикарбонат]]<br />Кофеин<br />[[Бета-аланин]]
 
−
|-
 
−
| В. Возможно эффективные || [[HMB для набора мышечной массы|НМВ]] ([[Спорт высших достижений (большой спорт)|спорт высших достижений]])<br />'''ВСАА''' || Препараты Са<br />[[Экстракт зеленого чая]]<br />Конъюгированная линолевая к-та<br />Диета с высоким содержанием [[Пищевые волокна|пищевых волокон]] || '''ЕАА, ВСАА'''<br />НМВ<br />[[Глицерол (Глицерин)|Глицерол]]<br />Пост-тренировочные смеси (протеин+углеводы)
 
−
|-
 
−
| С. Недостаточно данных || α-кетоглутарат<br />α-кетоизокапроат<br />[[ZMA]]<br />Орнитина α-KG || [[Фосфатидилхолин|Фосфатидил холин]]<br />Гимнема сильвестри<br />[[Бетаин (Betaine)|Бетаин]]<br />[[Форсколин]]<br />DHEA || МСТ
 
−
|-
 
−
| D. Скорее неэффективные и/или опасные || [[Изофлавоны (изофлавоноиды)|Изофлавоны]]<br />Сульфополисахариды и др. || [[L-карнитин]]<br />[[Фосфаты]]<br />Растительные диуретики и др. || [[Рибоза]], Инозин, [[Глутамин|L-Глутамин]] в чистом виде (не дипептиды)
 
−
|}
 
  
−
== Теория «центральной» и «периферической» усталости» и влияние ВСАА ==
+
{{ВСАА|3=3}}
−
Усталость при длительных физических нагрузках наступает обычно в течение первого часа. При высокоинтенсивных коротких (2-7 минут) упражнениях с постоянным изменением направления движений она развивается преимущественно в быстрых мышечных волокнах, в отличие от медленного типа волокон. Поскольку активация мышц обусловлена центральными (сигналы из ЦНС) и периферическими (нервно-мышечная передача, реакция непосредственно мышечной ткани) механизмами, то и усталость (истощение) делится на периферическую и центральную.
 
−
 
 
−
Центральная усталость  связана с повышением нейромедиаторов в различных структурах мозга, в первую очередь, серотонина, образующегося из аминокислоты триптофана (Е.А.Newsholme, Е.Blomstrand, 2006). Периферическая усталость, в отличие от центральной, связана с истощением метаболических возможностей мышц и медиаторов нервно-мышечной передачи (R.E.C.Wildman, 2004).
 
−
 
−
Важным положительным свойством ВСАА, дополняющим спектр их эргогенного действия, является способность снижать субъективное чувство усталости и отодвигать порог возникновения чувства полного истощения при длительных изматывающих тренировках. Превентивный прием ВСАА до нагрузки улучшает психомоторное состояние спортсмена, что отражается, в частности, укорочением времени реакции (Т.Mikulski и соавт., 2002). Доза 7 г ВСАА за час до нагрузки у мужчин-футболистов укорачивает время реакции примерно на 10% до и после тренировки (Р.Wisnik и соавт., 2011), что является показателем снижения центральной усталости. ВСАА подавляют возрастание концентрации лактата и его высвобождение в мышцах в процессе физической нагрузки, увеличивают лактатный порог (D.A.MacLean и соавт. 1996; К.Matsumoto и соавт., 2009). Механизмом такого действия ВСАА считается торможение метаболизма триптофана и снижение серотонина в мозге.
 
−
 
−
== Влияние ВСАА на мышечные повреждения в условиях постоянных нагрузочных тренировок ==
 
−
 
−
Как известно, усиленные тренировки, особенно с отягощениями, вызывают микроповреждения волокон скелетных мышц. Эти микротравмы тем сильнее, чем больше и продолжительнее нагрузки. При отсутствии должного восстановления, микроповреждения накапливаются и могут переходить в хроническую фазу, ограничивая возможности спортсмена (G.Howatson, K.A.van Someren, 2008). В связи с этим, важной характеристикой нутриента, применяемого в спорте, является, наряду с эргогенным действием, способность предупреждать и уменьшать мышечные повреждения, вызывающие временное снижение мышечной силы, повышающие пассивное напряжение мышц и остроченную их болезненность. С этих позиций ВСАА рассматриваются рядом авторов в качестве перспективного направления (K.Nosaka и соавт., 2006; Y.Shimomura и соавт., 2006). Основой для такого подхода являются данные о механизмах действия ВСАА и, в первую очередь, лейцина, описанные в данном обзоре выше: подавление мышечного протеолиза; образование в процессе деаминирования альфа-кето-изокапроата, угнетающего активность комплекса ВСКDH и ряд других (R.A.Harris и соавт., 2005; S.M.Hutson и соавт., 2005; N.E.Zanchi и соавт., 2008). В обзорной работе C.R.da Luz и соавторов (2011) суммированы результаты исследований влияния пищевых добавок ВСАА на развитие мышечных повреждений при физических нагрузках. Практически во всех исследованиях получены положительные результаты (таблица 6). Y.Shimomura и соавторы (2009)  использовали однократный прием ВСАА (5,5 г ВСАА с 1 г зеленого чая) за 15 минут до выполнения серии упражнений (7 подходов по 20 приседаний) с оценкой концентраций свободных аминокислот в сыворотке крови у молодых нетренированных женщин. В плацебо-группе отмечалось значительное снижение концентраций ВСАА, в то время как эти показатели в опытной группе были в 2,2 раза выше. Авторы считают, что такие различия связаны со способностью пищевых добавок предотвращать процесс окисления ВСАА под влиянием физической нагрузки.  В другой работе этих же авторов при аналогичных условиях проведения эксперимента обнаружена способность ВСАА снижать на 45% пик времени наступления болезненности мышц (2-3 дня после тренировки) и укорачивать продолжительность данного явления. В другой работе К.Nosaka и соавторы (2006) исследовали влияние аминокислотной смеси (BCAA; 60% незаменимых аминокислот), принимаемой за 30 минут до и сразу после физической нагрузки, а также 4 дня после (900 движений подъема гантели весом 1,8-3,4 кг рукой). Хотя не обнаружено различий в контрольной и опытной группе до и после нагрузки, в течение 4-х дней после проведения тренировки выявлено достоверное снижение креатин-киназы сыворотки крови (от 48 до 96 часов), миоглобина (от 24 до 96 часов) и болезнености мышц (от 24 до 96 часов) в контрольной группе по сравнению с плацебо-группой. Сходные результаты получены в исследованиях С.Р.Sharp и D.R.Pearson (2010) при использовании курсового назначения только ВСАА в классической пропорции (1,8 г лейцина, 0,75 г изолейцина и 0,75 г валина) в течение  3 недель до и 1 недели после высокоинтенсивной нагрузки на мышцы всего тела. Выявлено, что креатин-киназа сыворотки крови достоверно снижалась в группе с ВСАА. S.R..Jackman и соавторы (2010) применили более, чем вдвое увеличенную суточную дозу ВСАА (3,5 г лейцина, 2,1 г изолейцина и  1,7 г валина; разделенные на 4 приема), при оценке влияния ВСАА на мышечные повреждения, вызванные эксцентрическими упражнениями. Особенностью этого исследования было исключение любых других нутриентов из диеты, чтобы оценить влияние ВСАА «в чистом виде». Протокол физической нагрузки в день тестирования включал 12 подходов по 10 повторений при 120% максимума в каждом повторении. Протокол приема пищевых добавок: за 30 минут до нагрузки; через 1,5 часа после; между ланчем и обедом; перед сном; в последующие 2 дня – 4 дозы, принимаемые между приемами пищи. Такой режим обеспечивал более равномерное поступление ВСАА в организм в течение дня и, следовательно, более равномерное повышение концентрации ВСАА в сыворотке крови.  Физическая нагрузка вызывала повышение креатин-киназы и миоглобина, и прием ВСАА не влиял на эти процессы. Однако, пост-тренировочная болезненность мышц снижалась под действием ВСАА на 64% по сравнению с плацебо-группой. Таким образом, '''ВСАА эффективны в снижении болезненности мышц и микроповреждений, возникающих при интенсивных силовых нагрузках, вне связи с процессами воспаления. Этот феномен ускоряет восстановление и готовность к следующему тренировочному циклу, и в спортивной нутрициологии носит название «влияние на повторный цикл нагрузки» (“repeated bout effect”). Курсовой профилактический прием пищевых добавок ВСАА в течение 1-3 недель в средней дозе не менее 5-6  г/день (при классическом соотношении лейцина, изолейцина и валина и разделении на 4 приема с равными промежутками времени в течение дня) является частью многокомпонентной стратегии предупреждения и смягчения болезненности и повреждения мышц, вызываемыми физическими нагрузками.''' Механизмы, лежащие в основе защитного действия ВСАА в отношении мышечных повреждений и ускорения регенерации, остаются не выясненными, и требуют дальнейших расширенных исследований.
 
−
 
 
−
'''Таблица 6. Результаты исследований влияния пищевых добавок ВСАА на мышечные повреждения при постоянных тренировках у человека (C.R.da Luz и соавт., 2011)'''
 
−
 
 
−
{| class="wikitable"
 
−
|-
 
−
! Авторы !! Протокол тренировок !! Протокол пищевых добавок !! Результаты
 
−
|-
 
−
| Shimomura и соавт., 2009 || Приседания (7 подходов по 20 повторений) || 5,5 г ВСАА с 1 г зеленого чая за 15 мин до нагрузки || Ослабление окисления ВСАА сыворотки, вызванного нагрузкой
 
−
|-
 
−
| Shimomura и соавт., 2006 || Приседания (7 подходов по 20 повторений) || 5 г ВСАА за 15 мин до нагрузки || Снижение пика времени наступления болезненности мышц при физ. нагрузке
 
−
|-
 
−
| Nosaka и соавт., 2006 || 900 движений (30 мин) подъем гантели рукой весом от 1,88 до 3,44 кг || Аминокислотная смесь с ВСАА (60% незаменимых АК) || Снижение сывороточной СК, МГ и болезненности мышц; нет изменений изометрической MVC
 
−
|-
 
−
| Sharp, Pearson, 2010 || Нагрузка для всего тела (RE) (3 подхода по 8 RM, 8 упражнений) || ВСАА (1,8 г лейцина, 0,75 г изолейцина, 0,75 г валина) 3 недели до и 1 неделю в ходе выполнения протокола нагрузки || Снижение сывороточной СК
 
−
|-
 
−
| Jackman и соавт., 2010 || Эксцентрические упражнения (12 подходов по 10 повторений при 120% концентрических 1RM – макс. разовый результат) || 7 г ВСАА/день  (4 приема)  на следующие 2 дня после нагрузки || Снижение болезнености мышц без изменения сывороточной СК и МГ
 
−
|}
 
−
''Примечания:'' CR – креатинкиназа; MVC – максимальное произвольное сокращение; RE – постоянные тренировочные нагрузки; RM – максимум повторений; МГ – миоглобин.
 
−
 
 
−
Эффективность ВСАА в отношении DOMS подтверждена у профессиональных спортсменов высшей квалификации. В рандомизированном двойном-слепом плацебо-контролируемом исследовании (G.Howatson и соавт., 2012) у игроков национальной лиги (регби и футбол) Великобритании (средний возраст 23 года, рост 178 см, вес 79,6 кг) участники принимали ВСАА (соотношение лейцина, изолейцина и валина 2:1:1) в виде порошка с разведением каждой разовой порции в 300 мл воды, или плацебо, дважды в день (утром и вечером) в разовой дозе 10 г (суммарно 20 г в день) в течение 12 дней.
 
−
[[Image:BCAA_Ris_5.jpg|250px|thumb|right|Рис.5. Уровень болевых ощущений спортсменов по 200 мм визуальной аналоговой шкале (VAS, ось ординат) при разгибании в коленном суставе на 90° до (pre) и после приема ВСАА (ось абсцисс, часы). Остальные объяснения в тексте. Из G.Howatson и соавторов (2012)]]
 
−
[[Image:BCAA_Ris_6.jpg|250px|thumb|right|Рис.6. Уровень креатин-киназы (ось ординат) в сыворотке крови спортсменов до (pre) и после приема ВСАА (ось абсцисс, часы). Остальные объяснения в тексте. Из G.Howatson и соавторов (2012).]]
 
−
[[Image:BCAA_Ris_7.jpg|250px|thumb|right|Рис.7. Уровень максимального произвольного сокращения мышц-разгибателей коленного сустава (MVC) в % от исходных значений (принятых за 100%, ось ординат) до (pre) и после приема ВСАА (ось абсцисс, часы). Остальные объяснения в тексте. Из G.Howatson и соавторов (2012).]]
 
−
Доза ВСАА основывалась как на инструкции к коммерческой форме ВСАА, так и на результатах предыдущих исследований  (E.Blomstrand и соавт., 1995; J.S.Coombes, L.R.McNaughton, 2000). Дополнительно участники получали болюс 20 г ВСАА за час до тренировки и сразу после нее. Для большей стандартизации исследования участники придерживались регулярной диеты, назначенной врачом, и не принимали каких-либо других добавок (протеинов, гейнеров, фармаконутриентов и т.п.).  Протокол физической нагрузки (тренировки), вызывающей микроповреждения скелетных мышц, включал разработанный еще в СССР «Vertical Jump Plyometric Shock Training»: 100 прыжков с высоты 60 см с максимальной силой (drop-jumps, 5 сетов по 20 прыжков с 10 сек интервалом между прыжками и 2-я минутами отдыха между сетами). Такой протокол нагрузки гарантированно дает увеличение мышечных микротравм (S.R.Jackman и соавт., 2010). В образцах крови определялся уровень креатин-киназы (СК), с помощью визуальной аналоговой 200 мм шкалы оценивался уровень болезненности мышц во время разгибания в коленном суставе под углом 90°. Оценивалось также изометрическое максимальное произвольное сокращение (MVC) на разгибателях доминирующей ноги. Тестировочная физическая нагрузка вызывала микроповреждения мышц, что отражалось увеличением концентрации сывороточной СК примерно в 4 раза (рис.6). На фоне ВСАА все биохимические и физиологические изменения, вызванные нагрузкой,  были достоверно существенно ниже по сравнению с плацебо: рост СК снижался на 19%, уровень болезненности мышц – на 30%, падение MVC уменьшалось на 12% (рис.5,6,7). Данная работа является первым доказательным с клинической точки зрения исследованием эффективности ВСАА у профессиональных спортсменов в игровых видах спорта в отношении повреждений мышц в процессе специфических для футбола и регби упражнений. Особенностью профессиональных спортсменов является гораздо меньший объем повреждений мышц во время тяжелых нагрузок по сравнению с любителями, что обусловлено постоянными тренировками и адаптацией к таким нагрузкам. Несмотря на это, положительные эффекты ВСАА в высоких дозах проявляются достаточно четко. На фоне ВСАА болезненность мышц возникает позже, чем в контрольной группе, а ее выраженность достоверно меньше, что влечет меньшее ограничение подвижности в суставах. Ускоряется в результате и процесс восстановления при приеме ВСАА.
 
−
 
−
'''Заключение''': полученные результаты предлагают новую высокодозную схему применения пищевых добавок ВСАА (лейцин, изолейцин, валин в соотношении 2:1:1) для профессиональных спортсменов высокой квалификации с целью снижения повреждения и болезненности мышц, вызываемых тяжелыми физическими нагрузками, предупреждения падения функциональной способности скелетной мускулатуры и ускорения восстановления после тренировок. Схема включает курсовой 7-дневный прием ВСАА в высоких дозах - 20 г/день с разделением на две равные дозы в течение дня, - до (с дополнительным приемом 20 г непосредственно перед и после «повреждающей» нагрузки) и в течение 4-х дней после цикла эксцентрических упражнений со смещением. Высокодозная длительная нутритивно-метаболическая поддержка (НМП) с помощью пищевых добавок ВСАА в профессиональном спорте – новое направление в спортивной нутрициологии, которое требует ретроспективного анализа и его эргогенных свойств в повышенных дозах, и новых исследований в отношении мышечной силы и мощности, а также влияния на выносливость.
 
−
 
−
'''На основании всего вышеизложенного, ВСАА включены в современную классификацию средств предупреждения и лечения отсроченного постнагрузочного повреждения мышц (DOMS или EIMD) в спорте''' (V.Contro и соавторы, 2016), наряду с эпигаллокатехином галлатом (в составе зеленого чая), N-ацетилцистеином, таурином, цитруллина малатом и L-глутамином и его производными (дипептидами).  Из современной классификации удалены такие популярные пищевые добавки как L-карнитин и коэнзим Q10 (нет доказательного эффекта, но есть побочное действие).
 
−
 
 
−
== Влияние ВСАА на иммунитет спортсменов ==
 
−
 
 
−
Снижение [[иммунитет]]а у спортсменов во многом обусловлено белковой недостаточностью, особенно вероятной у веганов и вегетарианцев. В условиях интенсивных и длительных тренировок необходимо избегать иммунодефицита и обеспечивать адекватное поступление аминокислот. Хотя в эксперименте показан позитивный эффект ВСАА на иммунную функцию, клинических исследований в спорте крайне мало. В работе R.A.Bassit и соавторов (2002)  пищевые добавки ВСАА в дозе 6 г/день в течение 15 дней до участия в 30-км беге в триатлоне у мужчин предотвращали снижение пролиферации лимфоцитов и увеличивали их продукцию, а также IL-2 и γ-интерферона по сравнению с плацебо, увеличивали поступление мышечного глутамина в кровоток, предотвращали пост-тренировочное снижение глутамина в плазме, ослабляли снижение иммунологических функций. ВСАА являются большим источником азота для образования глутамина в мышечных клетках (см. метаболизм ВСАА выше). Однако, прямых количественных данных об изменении параметров иммунитета под влиянием ВСАА в условиях физических постоянных нагрузок нет. В связи с этим, на данном этапе целесообразно комбинировать ВСАА с веществами, потенциально способными стимулировать иммунитет.
 
−
 
 
−
== Позиция Международного Общества Спортивного Питания (ISSN) (B.Campbell и соавт., 2007) ==
 
−
*ВСАА (лейцин, изолейцин, валин) составляют примерно 1/3 всех мышечных протеинов (A.Mero, 1999), и играют ключевую роль в стимулировании синтеза протеинов (S.R.Kimball, L.S.Jefferson, 2006).
 
−
*Пищевые добавки ВСАА оказывают эргогенное действие у различных категорий тренирующихся лиц. Даже в процессе отдыха ВСАА улучшают баланс протеинов либо за счет снижения распада белка, либо увеличения его синтеза, а также комбинаци этих двух механизмов (R.J.Louard и соавт., 1990; E.Blomstrand и соавт., 2006).
 
−
*При постоянных нагрузках с отягощениями у мужчин дополнительный прием ВСАА в комбинации с углеводами и протеином (тренировочный комплекс) ведет к значительному увеличению синтеза протеинов по сравнению с аналогичным количеством углеводов и белков, но без лейцина (R.Koopman и соавт., 2005).
 
−
*Пероральный прием ВСАА имеет эргогенный эффект в отношении аэробных физических нагрузок за счет торможения деградации протеинов (E.Blomstrand, E.A.Newsholme, 1992).
 
−
*Не менее важно, что прием ВСАА до и во время аэробных физических нагрузок до состояния усталости, сопровождающихся снижением запасов гликогена в мышцах, может отсрочить наступление истощения запасов гликогена (E.Blomstrand и соавт., 1996). Это проявляется у определенной категории т.н. «медленных» марафонцев (со временем прохождения дистанции за 3,05-3,30 часа) по сравнению с «быстрыми» бегунами (время менее 3,05 часа) (E.Blomstrand и соавт., 1991).
 
−
*Ряд исследований свидетельствует о способности ВСАА уменьшать некоторые причины развития усталости спортсменов, такие как снижение уровней фосфокреатина и гликогена в мышцах, гипогликемия, увеличение соотношения свободных триптофана/ВСАА.  В процессе пролонгированных аэробных нагрузок концентрация свободного триптофана и его поступление в мозг  увеличиваются, вызывая усталость, а ВСАА может этот процесс тормозить.
 
−
*В то же время, в отношении анаэробных нагрузок действие ВСАА нельзя рассматривать как положительное. В работе H.T.Pitkanen и соавторов (2003) прием лейцина в дозе 200 мг/кг до и во время анаэробного бега на пределе, а также во время силовой тренировки в дозе 100 мг/кг, не приводил к улучшению показателей.
 
−
*ВСАА улучшает процессы восстановления после тренировки из-за усиления синтеза мышечных белков и ресинтеза гликогена, а также отдаляет время наступления усталости и поддерживает мeнтальные функции при выполнении аэробных упражнений. В связи с этим, ISSN рекомендует употребление ВСАА (в дополнение к углеводам) до, во время и после тренировочных сессий.
 
−
*Рекомендуемая суточная дозировка (RDA) для применения лейцина в отдельности составляет 45 мг/кг/день для людей, ведущих сидячий образ жизни, с повышением дозы для физически активных лиц (A.Mero, 1999). В то же время, надо учитывать дозы лейцина и ВСАА, которые поступают в организм спортсмена вместе с протеинами (особенно, с усиленными формулами новых белковых смесей с добавлением ВСАА). Расчет дополнительных доз ВСАА производится, исходя из диеты, дополнительного приема пред- и посттренировочных белковых комплексов, уровня и характера физической суточной нагрузки, антропометрических данных и предыдущего опыта приема ВСАА. Наиболее качественные протеиновые составы содержат около 25% ВСАА от общего количества аминокислот.
 
−
*У спортсменов-любителей, постоянных посетителей тренажерных залов и фитнес-центров потребности в ВСАА могут быть покрыты высокобелковой функциональной пищей (корректировка диеты) в виде употребления готовых жидких смесей типа «Суппортан» или «Фрезубин напиток 2 ккал», содержащих сывороточный молочный белок, в промежутках между обычными приемами пищи и вечером перед сном.
 
−
*У профессиональных атлетов (в 90% случаев) полная компенсация  потребности в ВСАА достигается whey-протеинами высокого качества (комбинациями) или иными протеинами с включением ВСАА дополнительно. При недостатке ВСАА в протеиновых смесях рекомендуется самостоятельный прием дополнительного количества этих аминокислот, исходя из расчетных величин потребности.
 
−
*Для веганов и вегетарианцев расчет строится на основе растительных протеинов, усиленных добавлением ВСАА,  исходя из расчетных потребностей (см. выше).
 
−
Позиция по ВСАА Общества Спортивных Диетологов Австралии и Австралийского Института Спорта (по L.M.Burke и соавт., 2012)
 
−
*BCAA’обеспечивают дополнительные преимущества при тренировках и соревнованиях за счет усиления синтеза белка. Ключевая роль принадлежит лейцину. ВСАА могут предотвращать распад белков и снижать уровень маркеров повреждения скелетных мышц, вызываемых физическими нагрузками. ВСАА также могут выполнять роль источника энергии.
 
−
*Если имеется возможность удовлетворения потребности в незаменимых аминокислотах в период тренировок и отдыха с помощью сбалансированной протеиновой диеты, то необходимости в использовании ВСАА нет. Если потребности превышают возможности диеты (очень интенсивные и продолжительные физические нагрузки), добавление в рацион ВСАА целесообразно. В любом случае отправной точкой расчета являются показатели диеты и прогнозируемый паттерн тренировок.
 
−
*В процессе тренировок необходимо обеспечить поступление лейцина у молодых лиц в суточной дозе 1,5-2,5 г, для чего достаточно 20 г высококачественного протеина. С возрастом данное количество может быть увеличено (M.K.Ranchordas и соавт., 2011).
 
−
*ВСАА могут влиять на транспорт в мозгу триптофана, снижая синтез серотонина и уменьшая чувство усталости.
 
−
*Расчет потребности в ВСАА строится на характере и объемах тренировочных нагрузок и индивидуальных особенностях спортсменов.
 
−
*ВСАА имеют очень высокий уровень безопасности. Показано, что даже дозы 1,25 мг/кг веса при приеме в течение года не вызывают побочных эффектов.
 
−
*Расчет оптимальной дозы для достижения максимального спортивного результата должен производиться с помощью диетолога или нутрициолога.
 
−
*При заболеваниях ЖКТ у спортсменов, если имеются нарушения переваривания белка, ВСАА может добавляться в чистом виде, исходя из указанной выше потребности.
 
−
== Позиция НИИ Спорта «Gatorade» (Великобритания) – 2014-2016 ==
 
−
*Существует проблема выбора между двумя источниками ВСАА: протеины высокого качества (например, whey-протеин с содержанием 2,5 г лейцина в 20 г белка) или ВСАА в чистом виде.
 
−
*Теоретически, в ситуациях высокоинтенсивных и продолжительных тренировок, сопровождающихся массивными катаболическими реакциями, требуется дополнение таким источником как ВСАА в чистом виде. Однако 100% клинических доказательств преимуществ ВСАА перед качественными формами whey-протеина не имеется.
 
−
== Заключение ==
 
−
Суточное потребление ВСАА основывается на общих рекомендациях по потреблению белка (для рядовых спортсменов среднее количество белка составляет 1,2-1,8 г/кг веса тела/день (S.K.Powers, E.T.Howley, 2009), и варьирует в зависимости от вида спорта и характера физических нагрузок. Рекомендованное суточное поступление ВСАА (RDI) в мг/г белка составляет: изолейцин – 25, лейцин – 55, валин - 32 . для спортсмена весом 70 кг это составит: протеин 1,2 г/кг, изолейцин – 2,1 г, лейцин 4,6 г и валин 2,69 г.
 
−
 
 
−
Введение ВСАА в виде пищевых добавок (в составе протеиновых смесей или в чистом виде) способствует повышению концентрации аминокислот в плазме крови и в клетках скелетных мышц. Прогностическая оценка пищевой ценности и эффективности протеинового источника  ВСАА (и лейцина, в частности) должна строиться не только на основе количественного содержания ВСАА в протеине, но и на основе фармакокинетики ВСАА после приема конкретного протеина.  Нельзя однозначно говорить о преимуществах и недостатках тех или иных форм протеиновых смесей в плане количества ВСАА и лейцина только на основании источника получения (молочный, мясной, рыбный, гороховый, пшеничный и т.д. протеин). В современной спортивной нутрициологии важен качественный и количественный состав конкретного протеинового продукта, в первую очередь, данные о ВСАА, а также фармакокинетика аминокислот смеси. Количественные параметры содержания ВСАА в продукте хорошего качества обязательно указываются на этикетке и во вложенной Инструкции. 
 
−
 
 
−
BCAA употребляются в различных формах (порошки, капсулы, в составе сложных смесей с другими макро- и фармаконутриентами). Применение ВСАА в чистом виде по сравнению с пищевыми источниками имеет ряд преимуществ: лучший контроль поступления (известная фармакокинетика, концентрация в ЖКТ, уровень поглощения энтероцитами и т.д.), всасывания, распределения по органам-мишеням и выведения из организма. Эти факторы имеют большое значение при составлении плана нутритивно-метаболической поддержки (НМП) спортсмена (до, во время и после физической нагрузки) с целью максимального увеличения синтеза белка и ускорения процесса восстановления (M.Negro и соавт., 2008).
 
−
 
 
−
Позиция Международного Общества Спортивного Питания (ISSN position stand) состоит в том, что BCAA даже при однократном приеме стимулируют синтез протеинов и ресинтез гликогена, отдаляют начало развития усталости, помогают поддерживать ментальные функции при аэробных физических нагрузках.  ISSN делает заключение, что потребление BCAAs (в дополнение к углеводам) перед, в процессе и после тренировочных нагрузок рекомендуется как безопасное и эффективное» (B.Campbell и соавт., 2007;  R.B.Kreider и соавт., 2010). Уровень доказательности «А» (наивысший).
 
−
 
 
−
В классификации пищевых добавок в спортивной нутрициологии с точки зрения доказательной медицины ВСАА входят в группу стимуляторов набора мышечной массы (категория «А» - ЕЕА, категория «В» - ВСАА) и в группу веществ, повышающих физическую готовность (категория «В» - ЕЕА и ВСАА). Аналогичным образом, ВСАА, как вещества, обладающие эргогенным действием, включены во все современные классификации средств нутритивно-метаболической поддержки (НМП) спортсменов.
 
−
 
 
−
Важным положительным свойством ВСАА, дополняющим спектр их эргогенного действия, является способность снижать субъективное чувство усталости и отодвигать порог возникновения чувства полного истощения при длительных изматывающих тренировках (уменьшение «центральной» усталости). Превентивный прием ВСАА до нагрузки улучшает психомоторное состояние спортсмена и препятствует снижению реакции на стимулы различного генеза. ВСАА подавляют возрастание концентрации лактата и его высвобождение в мышцах в процессе физической нагрузки, увеличивают лактатный порог (D.A.MacLean и соавт. 1996; К.Matsumoto и соавт., 2009). Механизмом такого действия ВСАА считается торможение метаболизма триптофана и снижение серотонина в мозге.
 
−
 
 
−
ВСАА эффективны в снижении болезненности мышц и микроповреждений, возникающих при интенсивных силовых нагрузках, вне связи с процессами воспаления. Этот феномен ускоряет восстановление и готовность к следующему тренировочному циклу, и в спортивной нутрициологии носит название «влияние на повторный цикл нагрузки» (“repeated bout effect”). Курсовой профилактический прием пищевых добавок ВСАА в течение 1-3 недель в средней дозе не менее 5-6  г/день (при классическом соотношении лейцина, изолейцина и валина и разделении на 4 приема с равными промежутками времени в течение дня) является частью многокомпонентной стратегии предупреждения и смягчения болезненности и повреждения мышц, вызываемыми физическими нагрузками.
 
−
 
 
−
Сравнительно новой является схема приема высоких доз ВСАА (высокодозная НМП) для профессиональных спортсменов высокой квалификации с целью снижения повреждения и болезненности мышц, вызываемых тяжелыми физическими нагрузками, предупреждения падения функциональной способности скелетной мускулатуры и ускорения восстановления после тренировок. Схема включает курсовой 7-дневный прием ВСАА в высоких дозах - 20 г/день с разделением на две равные дозы в течение дня, - до (с дополнительным приемом 20 г непосредственно перед и после «повреждающей» нагрузки) и в течение 4-х дней после цикла эксцентрических упражнений со смещением. Высокодозная длительная НМП с помощью пищевых добавок ВСАА в профессиональном спорте – новое перспективное направление в спортивной нутрициологии, которое требует ретроспективного анализа и его эргогенных свойств в высоких дозах, и новых исследований в отношении мышечной силы и мощности, а также влияния на выносливость. На основании всего вышеизложенного, ВСАА включены в современную классификацию средств предупреждения и лечения отсроченного постнагрузочного повреждения мышц (DOMS или EIMD) в спорте.
 
 
 
 
== Читайте также ==
 
== Читайте также ==
  
 +
*[[Исследования эффектов BCAA]]
 +
*[[Прием BCAA]]
 +
*[[BCAA и тренировки]]
 
*[[L-карнитин: вред и побочные эффекты]]
 
*[[L-карнитин: вред и побочные эффекты]]
 
*[[Карнитин (медицинское применение)]]
 
*[[Карнитин (медицинское применение)]]
Строка 382: Строка 246:
 
*[[Препараты витамина D в спортивной медицине: научный обзор]]
 
*[[Препараты витамина D в спортивной медицине: научный обзор]]
  
−
== Ссылки ==
+
== Источники ==
−
*Almeida C.C., Alvares T.S., Costa M.P., C.A.Conte-Junior. Protein and Amino Acid Profiles of Different Whey Protein Supplements. J.Dietary Suppl., 2015, 3:1-11.
+
 
−
*Bassit R.A., Sawada L.A., Bacurau R.F. et al. Branched-chain amino acid supplementation and the immune response of long-distance athletes. Nutrition, 2002,18(5):376-379.
 
−
*Blomstrand E., Hassmen P., Ekblom B., Newsholme E.A. Administration of branched-chain amino acids during sustained exercise—effects on performance and on plasma concentration of some amino acids. Eur.J.Appl.Physiol.Occup.Physiol., 1991, 63(2):83-88.
 
−
*Blomstrand E., Newsholme E.A. Effect of branched-chain amino acid supplementation on the exercise-induced change in aromatic amino acid concentration in human muscle. Acta Physiol. Scand., 1992, 146(3):293-298.
 
−
*Blomstrand E., Andersson S., Hassmen P. et al. Effect of branched-chain amino acid and carbohydrate supplementation on the exercise-induced change in plasma and muscle concentration of amino acids in human subjects. Acta Physiol.Scand., 1995, 153:87–96.
 
−
*Blomstrand E., Ek S., Newsholme E.A. Influence of ingesting a solution of branched-chain amino acids on plasma and muscle concentrations of amino acids during prolonged submaximal exercise. Nutrition 1996, 12(7-8):485-490.
 
−
*Blomstrand E., Hassme´n P., Ek S., Ekblom B., Newsholme E.A. Influence of ingesting a solution of branched-chain amino acids on perceived exertion during exercise. Acta Physiol. Scand., 1997, 159:41–49.
 
−
*Blomstrand E., Eliasson J., Karlsson H. K., Kohnke R. Branched-Chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise. J.Nutrition, 2006, 136: 269-273.
 
 
*Blomstrand E., Essen-Gustavsson B. Changes in amino acid concentration in plasma and type I and type II fibers during resistance exercise and recovery in human subjects. Amino Acids, 2009,  37: 629-636.
 
*Blomstrand E., Essen-Gustavsson B. Changes in amino acid concentration in plasma and type I and type II fibers during resistance exercise and recovery in human subjects. Amino Acids, 2009,  37: 629-636.
 
*Brosnan J.T., Brosnan M.E.  Branched-Chain Amino Acids: Enzyme and Substrate Regulation. J.Nutr., 2006, 136: 207S–211S.  
 
*Brosnan J.T., Brosnan M.E.  Branched-Chain Amino Acids: Enzyme and Substrate Regulation. J.Nutr., 2006, 136: 207S–211S.  
 
*Burke L. M. branched-Chain Amino Acids (BCAAs) and Athletic Performance. International Sports Medicine Journal, 2001, 2 (3).
 
*Burke L. M. branched-Chain Amino Acids (BCAAs) and Athletic Performance. International Sports Medicine Journal, 2001, 2 (3).
−
*Burke L.M., Winter J.A., Cameron-Smith D. et al. Effect of Intake of Different Dietary Protein Sources on Plasma Amino Acid Profiles at Rest and After Exercise. Intern.J.Sport Nutr.Exer. Metab., 2012, 22, 452-462.
 
−
*Campbell B., Kreider R.B., Ziegenfuss T. et al. International Society of Sports Nutrition position stand: protein and exercise. J.Int.Soc.Sports Nutr., 2007, 4:8.
 
−
*Carli G.,Bonifazi M., Lodi L. et al. Changes in exercise-induced hormone response to branched chain amino acid administration. Eur.J.Appl.Physiol., 1992,. 64, 272-277.
 
−
*Consumer Lab. Protein powders and drinks review—for body building, sports & dieting. 2014. Accessed Jun. 21, 2014.
 
 
*ConsumerReport.org. Consumer Reports Magazine. How much protein? 2010. Accessed Jun. 23, 2014.
 
*ConsumerReport.org. Consumer Reports Magazine. How much protein? 2010. Accessed Jun. 23, 2014.
−
*Contro V., Mancuso E.P., Proia P. Delayed onset muscle soreness (DOMS) management: present state of the art. TRENDS in Sport Sciences, 2016, 3(23): 121-127.
 
−
*Coombes J.S., McNaughton L.R. Effects of branched-chain amino acid supplementation on serum creatine kinase and lactate dehydrogenase after prolonged exercise. J.Sports Med.Phys.Fitness, 2000, 40:240–246.
 
 
*Cynober L.C., Harris R. A. Symposium on Branched-Chain amino acids: Conference summery. J.Nutrition, 2006,  136: 333-336.
 
*Cynober L.C., Harris R. A. Symposium on Branched-Chain amino acids: Conference summery. J.Nutrition, 2006,  136: 333-336.
−
*da Luz C.R., Nicastro H., Zanchi N.E. Potential therapeutic effects of branched-chain amino acids supplementation on resistance exercise-based muscle damage in humans. J.Intern.Soc. Sports Nutr., 2011, 8:23.
 
−
*Davis J.M., Welsh R.S., De Volve K.L., Alderson N.A. Effects of branched chain amino acids and carbohydrate on fatigue during intermittent, high-intensity running. Int.J.Sports Med., 1999, 20:309–314.
 
 
*Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrate, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids (Macronutrients) (2005) National Academy of Sciences. Institute of Medicine. Food and Nutrition Board.
 
*Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrate, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids (Macronutrients) (2005) National Academy of Sciences. Institute of Medicine. Food and Nutrition Board.
−
*Dudgeon W.D., Kelley E.P., Scheett T.P. In a single-blind, matched group design: branched-chain amino acid supplementation and resistance training maintains lean body mass during a caloric restricted diet. J.Intern.Soc.Sports Nutr., 2016, 13:1-11.
 
−
*Farnfield M.M., Trenerry C., Carey K.A., Cameron-Smith D. Plasma amino acid response after ingestion of different whey protein fractions. Intern.J.Food Sci.Nutr., 2009, 60(6):476-486.
 
−
*Garlick P.J., Grant I. Amino acid infusion increases the sensitivity of muscle protein synthesis in vivo to insulin. Effect of branched-chain amino acids. Biochem J., 1988, 254(2):579-584.
 
 
*Gastmann U.A., Lehmann M.J. Overtraining and the BCAA hypothesis. Medicine and Science in Sports and Exercise, 1998, 30, 1173-1178.
 
*Gastmann U.A., Lehmann M.J. Overtraining and the BCAA hypothesis. Medicine and Science in Sports and Exercise, 1998, 30, 1173-1178.
 
*Gatorade Sports Science Institute, FC Barcelona Medical Services. Sports Nutrition Recommendations 2014-2016.
 
*Gatorade Sports Science Institute, FC Barcelona Medical Services. Sports Nutrition Recommendations 2014-2016.
 
*Greer B.K., Woodard J.L., White J.P. et al. Branched-chain amino acid supplementation and indicators of muscle damage after endurance exercise. Int.J.Sport Nutr.Exerc.Metab., 2007, 17:595–607.
 
*Greer B.K., Woodard J.L., White J.P. et al. Branched-chain amino acid supplementation and indicators of muscle damage after endurance exercise. Int.J.Sport Nutr.Exerc.Metab., 2007, 17:595–607.
−
*Harris R.A., Joshi M., Jeoung N.H., Obayashi M. Overview of the molecular and biochemical basis of branched-chain amino acid catabolism. J.Nutr., 2005, 135(6 Suppl):1527S-1530S.
 
 
*Hefler S.K.,Wildman L., Gaesser G.A. et al. Branched-chain amino acid (BCAA) supplementation improves endurance performance in competitive cyclists. Medicine and Science in Sports and Exercise, 1993, 25, S24 (abstract).
 
*Hefler S.K.,Wildman L., Gaesser G.A. et al. Branched-chain amino acid (BCAA) supplementation improves endurance performance in competitive cyclists. Medicine and Science in Sports and Exercise, 1993, 25, S24 (abstract).
−
*Howatson G., van Someren K.A. The prevention and treatment of exerciseinduced muscle damage. Sports Med., 2008, 38(6):483-503.
 
−
*Howatson G., Hoad M., Goodall S. et al. Exercise-induced muscle damage is reduced in resistance-trained males by branched chain amino acids: a randomized, double-blind, placebo controlled study. J.Intern.Soc.Sports Nutr., 2012, 9:20.
 
−
*Hutson S.M., Sweatt A.J., Lanoue K.F. Branched-chain [corrected] amino acid metabolism: implications for establishing safe intakes. J.Nutr., 2005, 135(6 Suppl):1557S-1564S.
 
−
*Jackman S.R., Witard O.C., Jeukendrup A.E., Tipton K.D. Branched-chain amino acid ingestion can ameliorate soreness from eccentric exercise. Med.Sci.Sports Exerc., 2010, 42(5):962-970.
 
 
*Jitomir J., Willoughby D. S. Leucine for Retention of Lean Mass on a Hypocaloric Diet. Journal of Medicinal Food, 2008, 11 (4): 606-609.
 
*Jitomir J., Willoughby D. S. Leucine for Retention of Lean Mass on a Hypocaloric Diet. Journal of Medicinal Food, 2008, 11 (4): 606-609.
 
*Karlsson H.K., Nilsson P.-A., Nilsson J. et al. Branched-Chain amino acids increase p70s6k phophoralation in human skeletal muscle after resistance exercise. American Journal of Physiology Endocrinolgy and Metabolism, 2004, 287: 1-7.
 
*Karlsson H.K., Nilsson P.-A., Nilsson J. et al. Branched-Chain amino acids increase p70s6k phophoralation in human skeletal muscle after resistance exercise. American Journal of Physiology Endocrinolgy and Metabolism, 2004, 287: 1-7.
−
*Kimball S.R., Jefferson L.S. Signaling pathways and molecular mechanisms through which branched-chain amino acids mediate translational control of protein synthesis. J.Nutr., 2006, 136(1 Suppl):227S-231S.
 
 
*Koba T., Hamada K., Sakurai M. et al. Branched-chain amino acids supplementation attenuates the accumulation of blood lactate dehydrogenase during distance running. J.Sports Med.Phys.Fitness, 2007, 47:316–322.
 
*Koba T., Hamada K., Sakurai M. et al. Branched-chain amino acids supplementation attenuates the accumulation of blood lactate dehydrogenase during distance running. J.Sports Med.Phys.Fitness, 2007, 47:316–322.
−
*Koopman R., Wagenmakers A.J., Manders R.J. et al. Combined ingestion of protein and free leucine with carbohydrate increases postexercise muscle protein synthesis in vivo in male subjects. Am.J.Physiol.Endocrinol.Metab., 2005, 288(4):E645-653.
 
−
*Kreider R.B., Wilborn C.D., Taylor L. et al. ISSN exercise & sport nutrition review: research and recommendations. J.Intern.Soc.Sports Nutr., 2010, 7:7-50.
 
−
*Louard R.J., Barrett E.J., Gelfand R.A. Effect of infused branched chain amino acids on muscle and whole-body amino acid metabolism in man. Clin.Sci. (Lond), 1990, 79(5):457-466.
 
−
*Madsen K., MacLean D.A., Kiens B., Christensen D. Effects of glucose, glucose plus branched-chain amino acids, or placebo on bike performance over 100 km. J.Appl.Physiol.,1996, 81(6):2644-2650.
 
−
*Matsumoto K., Koba T., Hamada K. et al. Branched-chain amino acid supplementation attenuates muscle soreness, muscle damage and inflammation during an intensive training program. J.Sports Med.Phys.Fitness, 2009, 49:424–431.
 
 
*Mayers J.R., Torrence M.E., Fiske B.P. Analysis of Whole-Body Branched-Chain Amino Acid Metabolism in Mice Utilizing 20% Leucine 13C6 and 20% Valine 13C5 Mouse Feed. Cambridge Isotope Laboratories, Inc. isotope.com, 2014.
 
*Mayers J.R., Torrence M.E., Fiske B.P. Analysis of Whole-Body Branched-Chain Amino Acid Metabolism in Mice Utilizing 20% Leucine 13C6 and 20% Valine 13C5 Mouse Feed. Cambridge Isotope Laboratories, Inc. isotope.com, 2014.
−
*MacLean D.A., Graham T.E., Saltin B. Stimulation of muscle ammonia production during exercise following branched-chain amino acid supplementation in humans. J.Physiol., 1996, 493: 909-922.
 
−
*Mero A. Leucine supplementation and intensive training. Sports Med., 1999, 27(6):347-358.
 
−
*Mikulski T., Ziemba A.W., Chmura J. et al. The effect of supplementation with branched chain amino acids (BCAA) on psychomotor performance during graded exercise in human subjects. Biol Sport, 2002, 19: 295-301.
 
−
*Mittleman K.D., Ricci M.R., Bailey S.P. Branched-chain amino acids prolong exercise during heat stress in men and women. Med.Sci.Sports Exerc., 1998, 30:83–91.
 
−
*Negro M., Giardina S., Marzani B., Marzatico F. Branched-chain amino acid supplementation does not enhance athletic performance but affects muscle recover and immune system. J.Sports Medicine and Phyisical Fitness, 2008, 48: 347-348.
 
 
*Newsholme E.A.,Parry-Billings M., McAndrew M. et al Biochemical mechanism toexplain some characteristics of overtraining. In Brouns F (editor):Medical Sports Science, 1991, 32, Advances in Nutrition and Top Sport(pages 79-93). Basel, Germany: Karger.
 
*Newsholme E.A.,Parry-Billings M., McAndrew M. et al Biochemical mechanism toexplain some characteristics of overtraining. In Brouns F (editor):Medical Sports Science, 1991, 32, Advances in Nutrition and Top Sport(pages 79-93). Basel, Germany: Karger.
−
*Newsholme E.A., Blomstrand E. Branched-chain amino acids and central fatigue. J Nutr., 2006, 136(1 Suppl), 274S-276S.
 
−
*Norton L.E., Layman D.K. Leucine regulates translation initiation of protein synthesis in skeletal muscle after exercise. J.Nutr., 2006, 136(2):533–537.
 
−
*Nosaka K., Sacco P., Mawatari K. Effects of amino acid supplementation on muscle soreness and damage. Int.J.Sport Nutr.Exerc.Metab., 2006, 16(6):620-635.
 
−
*Pitkanen H.T., Oja S.S., Rusko H. et al. Leucine supplementation does not enhance acute strength or running performance but affects serum amino acid concentration. Amino Acids, 2003, 25(1):85-94.
 
−
*Powers S. K., Howley E. T. Exercise Physiology Theory and Application to Fitness and Performance (7th ed.). 2009, New York, NY: McGraw-Hill.
 
−
*Ranchordas M.K., Blomstrand E., Calder P.C. et al. A-Z of nutritional supplements: dietary supplements,sports nutrition foods and ergogenic aids for health and performance – Part 23. Br.J.Sports Med., 2011, 45:830-831.
 
−
*Sharp C.P., Pearson D.R. Amino acid supplements and recovery from highintensity resistance training. J Strength Cond Res 2010, 24(4):1125-1130.
 
 
*Shimomura Y., Obayashi M., Murakami T., Harris R.A. Regulation of branched-chain amino acid catabolism: nutritional and hormonal regulation of the expression of the branched-chain a keto acid dehydrogenase kinase. Curr.Opin.Clin.Nutr.Metab.Care, 2001, 4:419–423.
 
*Shimomura Y., Obayashi M., Murakami T., Harris R.A. Regulation of branched-chain amino acid catabolism: nutritional and hormonal regulation of the expression of the branched-chain a keto acid dehydrogenase kinase. Curr.Opin.Clin.Nutr.Metab.Care, 2001, 4:419–423.
−
*Shimomura Y., Yamamoto Y., Bajotto, G. et al. Exercise promots BCAA catabolism: Effects of BCAA supplementation on skeletal muscle druing exercise. J.Nutrition, 2006, 136: 529-532.
 
−
*Shimomura Y., Kobayashi H., Mawatari K. et al. Effects of squat exercise and branched-chain amino acid supplementation on plasma free amino acid concentrations in young women. J.Nutr. Sci.Vitaminol. (Tokyo) 2009, 55(3):288-291.
 
−
*Sowers S. A Primer On Branched Chain Amino Acids. Huntington College of Health Sciences, 2009, 1-6.
 
 
*Spillane M., Schwarz N., Willoughby D.S. Heavy resistance training and peri-exercise ingestion of a multi-ingredient ergogenic nutritional supplement in males; effects on body composition, muscle performance and markers of muscle protein synthesis. J.Sport Sci.Med., 2012, 13:894–903.
 
*Spillane M., Schwarz N., Willoughby D.S. Heavy resistance training and peri-exercise ingestion of a multi-ingredient ergogenic nutritional supplement in males; effects on body composition, muscle performance and markers of muscle protein synthesis. J.Sport Sci.Med., 2012, 13:894–903.
−
*Tipton K.D., Elliott T.A., Ferrando A.A. et al. Stimulation of muscle anabolism by resistance exercise and ingestion of leucine plus protein. Applied Physiology, Nutrition & Metabolism, 2009, 34:151-161.
 
−
*Watson P., Shirreffs S.M., Maughan R.J. The effect of acute branched-chain amino acid supplementation on prolonged exercise capacity in a warm environment. Eur.J.Appl.Physiol., 2004, 93:306–314.
 
−
*Wildman R.E.C. Branched-Chain Amino Acids. ed. I. Wolinsky, and J.A. Driskell. Boca Raton, FL.: CRC 2004, Nutritional Ergogenic Aids, 47–59.
 
−
*Wisnik P., Chmura J., Ziemba A.W. et al. The effect of branched chain amino acids on psychomotor performance during treadmill exercise of changing intensity simulating a soccer game. Appl.Physiol.Nutr.Metab., 2011, 36(6): 856-862.
 
 
*Wu G. Intestinal Mucosal Amino Acid Catabolism. . J. Nutr., 1998, 128: 1249–1252.
 
*Wu G. Intestinal Mucosal Amino Acid Catabolism. . J. Nutr., 1998, 128: 1249–1252.
−
*Zanchi N.E., Nicastro H., Lancha A.H.Jr. Potential antiproteolytic effects of L-leucine: observations of in vitro and in vivo studies. Nutr.Metab. (Lond), 2008, 5:20.
 
  
 +
== Ссылки ==
 +
<references/>
 
[[Категория:Спортивное_питание]]
 
[[Категория:Спортивное_питание]]

Текущая версия на 14:17, 5 марта 2020

Содержание

ВСАА: научный обзорПравить

Авторы: д.м.н. Александр Дмитриев, врач-эндокринолог Алексей Калинчев

 
BCAA Аминокислоты

«Позиция Международного Общества Спортивного Питания (ISSN position stand) состоит в том, что BCAA даже при однократном приеме стимулируют синтез протеинов и ресинтез гликогена, отдаляют начало развития усталости, помогают поддерживать ментальные функции при аэробных физических нагрузках. ISSN делает заключение, что потребление BCAAs (в дополнение к углеводам) перед, в процессе и после тренировочных нагрузок рекомендуется как безопасное и эффективное»[1][2]. Уровень доказательности «А» (наивысший). Однако, один из главных вопросов заключается в том, целесообразен ли дополнительный прием BCAA в чистом виде, если поступление в организм этих незаменимых аминокислот в составе высококачественных белков (например, whey-протеинов) способно обеспечить потребность в покое и при физических нагрузках. Ряд экспертов считает, что дополнительный прием ВСАА (плюс к ВСАА-составляющей белков) целесообразен только в ситуациях очень интенсивных и пролонгированных физических нагрузок, когда поступление ВСАА (особенно, лейцина) из высококачественных протеинов в рамках сбалансированной диеты недостаточно для покрытия потребности в незаменимых аминокислотах.

Ключевая роль BCAA в синтезе мышечных белков впервые доказана в экспериментальной работе P.J.Garlick и I.Grant еще в 1988 году[3]. Они показали равный эффект в отношении синтеза мышечного белка потребления всех незаменимых аминокислот вместе и ВСАА в отдельности.

ВСАА в составе белков как критерий качества протеинаПравить

Количественный состав BCAA и их соотношение в белках – важный показатель для протеинов, применяющихся в спорте. С этой точки зрения, различные формы whey-протеина (WP) на сегодняшний день считаются оптимальными. В то же время, дополнительное введение ВСАА в состав готовых форм протеинов из разных источников – современная стратегия производства, уравнивающая в той или иной степени такие формулы с WP.

Метаболизм ВСАА при поступлении в организм в составе белковПравить

В процессе переваривания белков в ЖКТ они, как известно, расщепляются на большие белковые молекулы, которые затем в тонком кишечнике под воздействием протеаз панкреатического сока образуют менее длинные пептиды. По мере прохождения по тонкому кишечнику пептиды распадаются на «легкие» пептиды (несколько аминокислот в цепочке), а в финальной стадии переваривания под действием пептидаз – на отдельные аминокислоты. Аминокислоты и ряд «легких» пептидов активно абсорбируются в стенке кишечника специфическими транспортерами, циркулируют в кровяном русле и попадают в печень. Окисление BCAA в печени приводит к образованию оксо-кето-кислот – специфической формы BCAA. Это означает, что базовые ВСАА не подвергаются прямому метаболизму в печени. Наибольший процент ВСАА окисляется в мышечной ткани, и небольшой – в жировой. Таким образом, BCAA проявляют органоспецифические свойства в отношении скелетных мышц.

Метаболизм BCAA при экзогенном пероральном поступлении в организмПравить

Трансформация BCAA в кишечникеПравить

Уже при прохождении через ЖКТ (еще до поступления в кровоток) ВСАА включаются в метаболические процессы эпителия тонкого кишечника. Под влиянием двух типов трансаминаз и дегидрогеназы длинноцепочечных альфа-кетокислот, которые присутствуют в клетках слизистой оболочки тонкого кишечника, ВСАА включаются во внутриклеточные процессы обмена. В эксперименте показано, что около 30% от всего потребленного лейцина извлекается из кишечного содержимого во время первого прохождения пищи. Из этого количества 55% подвергается трансаминированию, а 45% идет на синтез белка. У человека 20-30% экзогенно введеного лейцина утилизируется кишечником во время первого прохождения (G.Wu, 1998). Такие же примерно цифры характеризуют снижение объемов изолейцина и валина, направляемые на всасывание и поступление в кровоток, из-за поглощения эндотелием ЖКТ (30-40% от принятого внутрь количества).

Абсорбция ВСАА в кишечникеПравить

BCAA могут поступать в организм в составе различных белков. Соответственно, их количество в белке, скорость высвобождения из них в процессе пищеварения во многом определяют динамику всасывания в кишечнике и поступление в циркуляторное русло. С другой стороны, когда речь идет о спортивном питании, источниками ВСАА являются гидролизаты, изоляты и концентраты протеинов (в первую очередь, whey-протеинов – WPH, WPI, WPC), а также другие трансформированные формы белков с их пептидами различной величины, и составы, где BCAA представлены уже свободными аминокислотами. Соответственно, использование конкретного источника ВСАА предполагает знание фармакокинетики каждого конкретного продукта. Недопустимым является прямое сравнение ценности того или иного источника BCAA только по их количественному содержанию в продукте, особенно, сопоставление с BCAA в виде отдельного аминокислотного комплекса. Экзогенное поступление ВСАА в чистом виде (включая их добавки в белковые комплексы) уже имеет преимущество перед потреблением белка, поскольку переваривание белка и высвобождение из него BCAA требует энергетического и субстратного (ферментного) обеспечения и времени. Кроме того, в процессе переваривания высвобождаются не только ВСАА, но и другие аминокислоты, которые для транспортных белков в стенке кишечника являются в определенной степени конкурентными продуктами. Транспортеры могут иметь неизбирательный характер.

Несколько ключевых моментов при оценке абсорбции ВСАА в составе белков: 1) BCAA абсорбируются быстрее, чем аминокислоты с меньшей длиной цепи; 2) незаменимые аминокислоты абсорбируются быстрее, чем заменимые.

В работе M.M.Farnfield и соавторов[4] прослежена динамика концентраций аминокислот в плазме человека после перорального приема различных фракций whey-протеина (WP). Это прямой индикатор поступления ВСАА, потребляемых в составе белков, позволяющий сравнивать разные белки для применения в спортивной и клинической медицине. WP в процессе производства фракционируются с образованием пептидов различного размера. Такие изменения состава WP могут оказывать влияние на скорость и объем абсорбции аминокислот в ЖКТ и, в конечном счете, изменять синтез белка в организме. В рутинной практике спортивных врачей принято описывать WP как «быстрый» (быстро всасывающийся) белок (подчеркивая «медленный» характер всасывания аминокислот казеина), однако точных данных о скорости поступления аминокислот (АК) из WP при применении его различных форм в большинстве работ не приводится. Поэтому целью работы M.M.Farnfield и соавторов была оценка аминокислотного «ответа» плазмы крови на пероральный прием нескольких наиболее популярных форм WP: b-лактоглобулин-обогащенного WP (BLG), whey-протеина изолята (WPI) и гидролизованного whey-протеина изолята (H-WPI). Фармакокинетическое исследование выполнено на 8 здоровых взрослых субъектах (4 женщины и 4 мужчин, средний возраст 27 лет, вес 72 кг, рост 170 см, индекс массы тела ИМТ – 23,2 кг/см2). Как видно из таблицы 1, аминокислотный состав потребляемых белковых смесей по суммарному показателю ВСАА был практически идентичен, как и по изолейцину и валину. Небольшое превышение концентрации лейцина (около 10%) над его концентрацией в других смесях отмечено у BLG.

Таблица 1. Аминокислотный состав исследуемых форм WP[4]. Объяснения в тексте.

Аминокислоты

г/500 г

Напиток

BLG

WPI

H-WPI

Контроль

Аспарагиновая кислота

2,84

3,14

2,98

0,05

Треонин

1,28

1,29

1,37

0,00

Серин

0,96

1,07

1,15

0,00

Глутаминовая кислота

4,84

4,50

4,47

0,00

Пролин

1,62

1,48

1,65

0,00

Глицин

0,40

0,47

0,56

0,00

Аланин

1,69

1,33

1,49

0,00

Валин

1,48

1,42

1,55

0,00

Метионин

0,74

0,61

0,65

0,00

Изолейцин

1,52

1,53

1,46

0,00

Лейцин

3,84

3,39

3,46

0,03

Тирозин

1,00

0,96

1,07

0,00

Фенилаланин

1,00

1,03

1,09

0,05

Лизин

2,96

2,74

2,77

0,00

Гистидин

0,51

0,60

0,59

0,00

Аргинин

0,80

0,69

0,85

0,00

Всего АК

27,45

26,23

27,14

0,13

Всего BCAA

6,84

6,34

6,47

0,03

Все три протеиновых напитка вызывали значительное повышение концентрации аминокислот в плазме крови по сравнению с контролем. Динамика изменений концентрации АК была одинаковой во все временные отрезки после приема WPI и BLG. Однако уровень лейцина и BCAA в целом в плазме при приеме BLG в период между 45 и 120 минутами был достоверно выше по сравнению с приемом H-WPI (рис.1 и 2). Величина изменений концентраций лейцина и ВСАА в целом при приеме WPI, несмотря на общность изменений во времени, была средней между BLG (относительно максимальные сдвиги концентраций) и H-WPI (относительно минимальные сдвиги концентраций) (рис.1 и 2).

 
Рис.1. А. Динамика концентрации лейцина в плазме (мкг/мл) в течение 2-х часов после приема внутрь 500 мл WPI, BLG, H-WPI и контрольной жидкости (CON). В. Площади под кривой «время-концентрация (мкг/мл/120 мин)» (AUC) для лейцина в плазме крови в течение 2-х часов после приема каждого напитка (смеси). * - достоверные отличия между H-WPI и BLG; ** - достоверные отличия между H-WPI и обоими BLG и WPI.
 
Рис.2. А. Динамика концентрации ВСАА в плазме (мкг/мл) в течение 2-х часов после приема внутрь 500 мл WPI, BLG, H-WPI и контрольной жидкости (CON). В. Площади под кривой «время-концентрация (мкг/мл/120 мин)» (AUC) для ВСАА в плазме крови в течение 2-х часов после приема каждого напитка (смеси). * - достоверные отличия между H-WPI и BLG; ** - достоверные отличия между H-WPI и обоими BLG и WPI.
 
Рис.3. А. Динамика концентрации всех аминокислот (АА) в плазме (мкг/мл) в течение 2-х часов после приема внутрь 500 мл WPI, BLG, H-WPI и контрольной жидкости (CON). В. Площади под кривой «время-концентрация (мкг/мл/120 мин)» (AUC) для АА в плазме крови в течение 2-х часов после приема каждого напитка (смеси). * - достоверные отличия между H-WPI и BLG; ** - достоверные отличия между H-WPI и обоими BLG и WPI.

Начиная со 105 минуты исследования происходило постепенное возвращение концентраций всех без исключения аминокислот к исходным уровням (рис.3). Эти данные показывают, что WPI и, особенно BLG, обеспечивают в 1,5-2 раза более мощный подъем концентраций BCAA (и лейцина, в частности) в плазме крови с 30 по 90 минуты после перорального приема, по сравнению с H-WPI. В то же время, до 30-ой минуты включительно, различий между тремя смесями (напитками) не отмечалось. В контрольной группе существенных изменений концентрации АК в плазме крови не выявлено. Таким образом, несмотря на практически полную идентичность количественного содержания ВСАА (в том числе лейцина) в разных формах WP, обеспечение поступления BCAA в организм может различаться в 2 раза.

Проведенные исследования позволили сделать очень важный в практическом плане вывод: прогностическая оценка пищевой ценности и эффективности протеинового источника ВСАА (и лейцина, в частности) должна строиться не только на основе количественного содержания BCAA в протеине, но и на основе фармакокинетики ВСАА после приема данного протеина.

Однако проблемы с выбором WP для адекватного обеспечения ВСАА на этом не заканчиваются. Исходный WP различных производителей существенно отличается по количественным показателям состава, что связано как с характеристиками молочного сырья (сыворотки), так и с добавлением в конечный продукт дополнительного количества ВСАА (характерно для ряда американских WP-комплексов). В работе C.C.Almeida и соавторов[5] очень наглядно показаны различия в аминокислотном составе WP, произведенных в США и Бразилии (табл.2).

Таблица 2. Концентрации (мг/100 г) свободных незаменимых АК (EAA) и свободных ВСАА в различных формах WP из США и Бразилии[5]

Аминокислоты Whey-протеин США Whey-протеин Бразилия
Гистидин 2,7 ± 1,9 11,6 ± 21,8*
Изолейцин 95,5 ± 232,3 7,8 ± 13,9*
Лейцин 125,6 ± 305,9 11,3 ± 19,0*
Лизин 21,1 ± 18,5 47,2 ± 61,1*
Метионин 5,2 ± 8,1 5,1 ± 7,6
Фенилаланин 13,8 ± 17,5 16,5 ± 28,0
Треонин 3,1 ± 4,3 9,2 ± 16,7*
Валин 110,9 ± 278,8 9,7 ± 17,0*
ΣEAA 378,1 ± 854,9 118,7 ± 183,0
ΣВСAA 332,0 ± 816,7 28,9 ± 49,9*

Примечания: ΣEAA – сумма незаменимых АК; ΣВСAA – сумма лейцина, изолейцина и валина; * - достоверные отличия (Р<0,01); В таблице приведены усредненные данные по 10 WP для каждой страны: в Бразилии - 5 образцов WPI и 5 образцов WPC; в США – 5 образцов WPI и 5 образцов смеси WPI+WPC (WPCI). Остальные объяснения в тексте.

Как видно из таблицы, различия по основным АК из группы ВСАА достигают целого порядка, что обусловлено не только качеством молочного сырья, но и направленным добавлением ВСАА в некоторые конечные продукты, произведенные в США для усиления анаболического действия ВСАА на синтез мышечных белков.

Еще один момент, затрудняющий прогностическую оценку: примерно в 40% продукции из США содержание белка было ниже заявленного на этикетке, в то время как в продуктах из Бразилии в 70% случаев отмечено совпадение декларируемого и реального содержания белка. Сходные результаты получены в независимой частной лаборатории Consumer Lab[6], специализирующейся на оценке качества пищевой продукции: из 24 коммерческих форм WP, произведенных в США, 31% не соответствовал заявленному количеству белка, а, следовательно, и аминокислот.

ВСАА из других протеиновых источниковПравить

Природные растительные белки по своему аминокислотному составу проигрывают WP. Однако, в процессе производства они могут дополнительно обогащаться незаменимыми (особенно, ВСАА) АК таким образом, что их состав в значительной мере приближается к составу WP (пример – табл. 3).

Таблица 3. Сравнительный состав по незаменимым АК, ВСАА и лейцину двух вариантов добавок протеинов (на 25 г белка)

Аминокислоты Сложный растительный протеин в г Whey-протеин в г.
Незаменимые АК 11 12,4
ВСАА 7,5
Лейцин 2,5 3,0

Примечания: сложный растительный протеин – комбинированная смесь протеинов на основе белка гороха. Остальные объяснения в тексте.

Сходным образом, при изготовлении конечной формы современных животных протеинов осуществляется их обогащение ВСАА. Примером может служить одна из последних разработок компании «Dymatize» - «Dymatize Nutrition Elite Primal». В дополнение к аминокислотам, полученным из говяжьего белка, специалисты компании добавили в препарат Elite Primal (гидролизованные пептиды ВР; гидролизат изолята говяжьего белка – H-BIP; говяжий альбумин) дополнительные свободные аминокислоты с разветвленной цепью (ВСАА) и креатин. Это приводит к выравниванию физиологической ценности говяжьих протеиновых смесей и смесей на основе сывороточного протеина.

Таким образом, нельзя однозначно говорить о преимуществах и недостатках тех или иных форм протеиновых смесей в плане количества ВСАА и лейцина только на основании источника получения (молочный, мясной, рыбный, гороховый, пшеничный и т.д. протеин). В современной спортивной нутрициологии важен качественный и количественный состав конкретного протеинового продукта, в первую очередь, данные о ВСАА, а также фармакокинетика аминокислот смеси. Количественные параметры содержания ВСАА в продукте хорошего качества обязательно указываются на этикетке и во вложенной Инструкции.

Метаболизм ВСАА в клетках скелетной мускулатурыПравить

 
Рис.4. Метаболизм незаменимых аминокислот с разветвленной цепью (ВСАА: лейцин, изолейцин и валин) в митохондриях клеток скелетных мышц. ВСКDH – ферментный комплекс, ограничивающий данное направление. ВСАА обеспечивает дополнительную энергию через цикл трикарбоновых кислот (ТСА); AАТ – аланин-аминотрансфераза (контролирует конверсию пирувата в аланин); ВСАТ – аминотрансфераза ВСАА; ВСКА – кето-форма ВСАА (без аминогруппы); СоА-SH – редуцированная форма коэнзима А; GDH – глутамат-дегидрогеназа (контролирует конверсию глутамата до аммиака). J.T. Brosnan, M.E.Brosnan, 2006 (модификация схемы Y. Shimomura и соавт., 2001).

Биохимические процессы в клетках скелетных мышц с участием ВСАА показаны на рис.4.

Существуют два фермента, необходимых для метаболических изменений ВСАА: митохондриальная дегидрогеназа и дегидрогеназа кето-кислот с разветвленной цепью (комплекс BCKADH). После превращения ВСАА в их кето-форму (под влиянием аминотрансферазы ВСАТ), получившиеся кето-кислоты могут использоваться мышцами в цикле Кребса для продукции АТФ (топливо для мышц), или транспортироваться в печень для окисления. После окисления кето-кислот образовавшиеся оксо-кислоты могут использоваться в печени как источник энергии. В конечном счете, ВСАА составляют около 35% всей мышечной ткани, а продукты их метаболизма как в мышцах, так и в печени способствуют энергообеспечению.

Общие принципы участия ВСАА в мышечном метаболизме при физических нагрузкахПравить

Суммарно, 6 аминокислот принимает участие в образовании энергии в мышечной ткани: аланин, аспартат, глутамат и три ВСАА[7], но роль ВСАА наиболее велика. Мышечная ткань содержит 60% специфических ферментов, необходимых для окисления аминокислот с целью получения энергии, особенно ВСАА. В процессе тренировок организм использует ВСАА как источник энергии. Чем интенсивнее и продолжительнее нагрузки, тем в большей мере используются ВСАА. Установлено, что от 3% до 18% всей рабочей энергии обеспечивают ВСАА, но эта доля может значительно меняться в зависимости от характера тренировочной нагрузки. Особенно высока потребность в лейцине. Доля свободного (легко доступного для получения энергии) лейцина в общем пуле свободных аминокислот в 25 раз выше других. Мышц это касается особенно, поскольку пул свободных аминокислот в скелетных мышцах – 75%. ВСАА также могут конвертироваться в мышцах в L-аланин или L-глутамин. Две последних аминокислоты в процессе гликонеогенеза в печени могут превращаться в глюкозу. Лейцин также непосредственно стимулирует синтез протеинов за счет своей сигнальной роли (увеличивает поступление аминокислот внутрь клеток). BCAA при приеме в виде свободных аминокислот разделяется на фракцию, идущую в печень и кишечник, а также фракцию, поступающую прямо в кровоток. Пищевые добавки ВСАА в свободной форме быстро повышают концентрацию этих незаменимых аминокислот в плазме крови. Этот факт надо помнить, когда спортивный врач рассчитывает время, дозу и форму подачи ВСАА в организм с определенной тренировочной задачей: ВСАА в связанной форме (в составе диеты или в составе WP) обеспечит относительно медленное, но длительное поступление ВСАА в мышцы; ВСАА в чистом виде – быстрое, но кратковременное анаболическое действие. Роль этого фактора становится особенно важной при снижении запасов гликогена в мышцах и/или при ограничении поступления углеводов в организм в целом (например, низкоуглеводная диета). Пищевые добавки BCAA эффективны как при приеме до, так и после тренировок. Хотя роли лейцина отводится ведущее место в этих процессах, большинство экспертов считает прием данной аминокислоты в составе комплекса ВСАА более эффективным.


Читайте такжеПравить

ИсточникиПравить

  • Blomstrand E., Essen-Gustavsson B. Changes in amino acid concentration in plasma and type I and type II fibers during resistance exercise and recovery in human subjects. Amino Acids, 2009, 37: 629-636.
  • Brosnan J.T., Brosnan M.E. Branched-Chain Amino Acids: Enzyme and Substrate Regulation. J.Nutr., 2006, 136: 207S–211S.
  • Burke L. M. branched-Chain Amino Acids (BCAAs) and Athletic Performance. International Sports Medicine Journal, 2001, 2 (3).
  • ConsumerReport.org. Consumer Reports Magazine. How much protein? 2010. Accessed Jun. 23, 2014.
  • Cynober L.C., Harris R. A. Symposium on Branched-Chain amino acids: Conference summery. J.Nutrition, 2006, 136: 333-336.
  • Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrate, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids (Macronutrients) (2005) National Academy of Sciences. Institute of Medicine. Food and Nutrition Board.
  • Gastmann U.A., Lehmann M.J. Overtraining and the BCAA hypothesis. Medicine and Science in Sports and Exercise, 1998, 30, 1173-1178.
  • Gatorade Sports Science Institute, FC Barcelona Medical Services. Sports Nutrition Recommendations 2014-2016.
  • Greer B.K., Woodard J.L., White J.P. et al. Branched-chain amino acid supplementation and indicators of muscle damage after endurance exercise. Int.J.Sport Nutr.Exerc.Metab., 2007, 17:595–607.
  • Hefler S.K.,Wildman L., Gaesser G.A. et al. Branched-chain amino acid (BCAA) supplementation improves endurance performance in competitive cyclists. Medicine and Science in Sports and Exercise, 1993, 25, S24 (abstract).
  • Jitomir J., Willoughby D. S. Leucine for Retention of Lean Mass on a Hypocaloric Diet. Journal of Medicinal Food, 2008, 11 (4): 606-609.
  • Karlsson H.K., Nilsson P.-A., Nilsson J. et al. Branched-Chain amino acids increase p70s6k phophoralation in human skeletal muscle after resistance exercise. American Journal of Physiology Endocrinolgy and Metabolism, 2004, 287: 1-7.
  • Koba T., Hamada K., Sakurai M. et al. Branched-chain amino acids supplementation attenuates the accumulation of blood lactate dehydrogenase during distance running. J.Sports Med.Phys.Fitness, 2007, 47:316–322.
  • Mayers J.R., Torrence M.E., Fiske B.P. Analysis of Whole-Body Branched-Chain Amino Acid Metabolism in Mice Utilizing 20% Leucine 13C6 and 20% Valine 13C5 Mouse Feed. Cambridge Isotope Laboratories, Inc. isotope.com, 2014.
  • Newsholme E.A.,Parry-Billings M., McAndrew M. et al Biochemical mechanism toexplain some characteristics of overtraining. In Brouns F (editor):Medical Sports Science, 1991, 32, Advances in Nutrition and Top Sport(pages 79-93). Basel, Germany: Karger.
  • Shimomura Y., Obayashi M., Murakami T., Harris R.A. Regulation of branched-chain amino acid catabolism: nutritional and hormonal regulation of the expression of the branched-chain a keto acid dehydrogenase kinase. Curr.Opin.Clin.Nutr.Metab.Care, 2001, 4:419–423.
  • Spillane M., Schwarz N., Willoughby D.S. Heavy resistance training and peri-exercise ingestion of a multi-ingredient ergogenic nutritional supplement in males; effects on body composition, muscle performance and markers of muscle protein synthesis. J.Sport Sci.Med., 2012, 13:894–903.
  • Wu G. Intestinal Mucosal Amino Acid Catabolism. . J. Nutr., 1998, 128: 1249–1252.

СсылкиПравить

  1. ↑ Campbell B., Kreider R.B., Ziegenfuss T. et al. International Society of Sports Nutrition position stand: protein and exercise. J.Int.Soc.Sports Nutr., 2007, 4:8.
  2. ↑ Kreider R.B., Wilborn C.D., Taylor L. et al. ISSN exercise & sport nutrition review: research and recommendations. J.Intern.Soc.Sports Nutr., 2010, 7:7-50.
  3. ↑ Garlick P.J., Grant I. Amino acid infusion increases the sensitivity of muscle protein synthesis in vivo to insulin. Effect of branched-chain amino acids. Biochem J., 1988, 254(2):579-584.
  4. ↑ 4,0 4,1 Farnfield M.M., Trenerry C., Carey K.A., Cameron-Smith D. Plasma amino acid response after ingestion of different whey protein fractions. Intern.J.Food Sci.Nutr., 2009, 60(6):476-486.
  5. ↑ 5,0 5,1 Almeida C.C., Alvares T.S., Costa M.P., C.A.Conte-Junior. Protein and Amino Acid Profiles of Different Whey Protein Supplements. J.Dietary Suppl., 2015, 3:1-11.
  6. ↑ Consumer Lab. Protein powders and drinks review—for body building, sports & dieting. 2014. Accessed Jun. 21, 2014.
  7. ↑ Sowers S. A Primer On Branched Chain Amino Acids. Huntington College of Health Sciences, 2009, 1-6.
Источник — «http://sportwiki.to/index.php?title=BCAA:_научный_обзор&oldid=110675»
Последний раз редактировалась 5 марта 2020 в 14:17

SportWiki энциклопедия

Партнёр магазин спортивного питания Спортфуд, где представлена сертифицированная продукция