Первичной структурой белка называют последовательность аминокислот в пептидной цепи. Всего лишь одна неправильная аминокислота в цепи из 1480 аминокислот может изменить функции белка. Именно это происходит при '''муковисцидозе'''. Это врожденное заболевание, при котором нарушена структура гена '''CFRT ''' (cystic fibrosis transmembrane conductance regulator — трансмембранный регулятор проводимости при муковисцидозе). Продукт этого гена — трансмембранный белок, который в норме выполняет функцию транспортера для ионов хлорида; однако в случае муковисцидоза его функции нарушаются. Самая распространенная причина муковисцидоза, которая наблюдается у 70% больных, — делеция трех пар оснований в гене CFRT, из-за чего мутантный белок CFRT не содержит фенилаланина в положении 508 (рис. 7.4). Эта мутация называется ДР508-мутацией (А — делеция, F — фенилаланин, 508 — положение фенилаланина в первичной структуре белка). После синтеза дефектный CFTR-белок сворачивается в неправильную вторичную структуру и удерживается в эндоплазматическом ретикулуме. Из-за отсутствия транспортера для ионов хлора клетки секретируют густую вязкую слизь, которая накапливается в дыхательных путях и нарушает функционирование легких. Кроме того, нарушается экзокринная функция поджелудочной железы, что проявляется в синдроме мальабсорбции.

[[Прионы]] — это белковоподобные инфекционные частицы. Они не содержат РНК или ДНК, а состоят только из белка. Перестройка вторичной структуры прионов вызывает губчатую энцефалопатию — почесуху (у овец) и губчатую энцефалопатию крупного рогатого скота («коровье бешенство»). К прионным болезням человека относятся '''болезнь Крейтцфельда-Якоба''', куру (она распространилась из-за традиции каннибалов поедать человеческий мозг) и «новый вариант болезни Крейтцфельда-Якоба». '''Белок приона ''' (РrР^с) — обычный клеточный белок с неизвестной функцией, который экспрессируется в нейронах. Как показано на рис. 7.5, в норме вторичную структуру приона составляют главным образом а-спирали. Однако РrР^с может перестроиться в инфекционную форму РrР^sc (sc— от слова scarpie, почесуха), вторичная структура которого в основном представлена β-складчатыми слоями. Из-за этого изменяется третичная структура белка (о которой ниже), что и вызывает губчатую энцефалопатию. Механизм превращения а-спиралей в β-складчатый слой неизвестен. Каким-то образом наличие дефектных молекул РrР^с стимулирует переход нормальных молекул РrР^с в РrР^sc-форму, и по цепной реакции болезнь распространяется по всему мозгу подобно тому, как ложка дегтя портит всю бочку меда.