700
правок
Изменения
Новая страница: «== Сократительный аппарат скелетной мышцы == Image:Naglydnay_fiziologiya55.jpg|250px|thumb|right|А. Строение поп…»
== Сократительный аппарат скелетной мышцы ==
[[Image:Naglydnay_fiziologiya55.jpg|250px|thumb|right|А. Строение поперечно-полосатых мышечных волокон]]
'''Мышечная клетка''' представляет собой волокно (А2) диаметром от 10 до 100 мкм. Скелетные мышечные волокна могут иметь длину до 15 см. Мясные «волокна», которые видны невооруженным глазом, в действительности представляют собой пучки мышечных волокон диаметром от 100 до 1000 мкм (А1). Каждое поперечно-полосатое (исчерченное) мышечное волокно покрыто клеточной мембраной, называемой сарколеммой, которая окружает саркоплазму (цитоплазму), несколько клеточных ядер, митохондрии (саркосомы), субстанции, участвующие в обеспечении клетки кислородом и энергией, и несколько сотен миофибрилл.
[[Image:Naglydnay_fiziologiya56.jpg|250px|thumb|right|Б. Строение саркомера]]
Так называемые Z-линии, или в трехмерном пространстве Z-диски (дископодобные белки; Б), подразделяют каждую миофибриллу (АЗ) на исчерченные участки длиной примерно 2 мкм, называемые саркомерами (Б). В световом микроскопе можно идентифицировать контрастные светлые и темные полосы и штрихи, образованные толстыми нитями (филаментами) миозина II и тонкими актиновыми филаментами (Б, миозин). Примерно 2000 актиновых филаментов связаны посередине с Z-диском. Таким образом, половина актинового филамента проецируется на два ближайших саркомера (Б). Участок саркомера, ближайший к Z-диску, содержит только актиновые филаменты, которые формируют так называемую 1-полосу (Б). Участок, где актиновые и миозиновые филаменты перекрываются, называется A-полосой. Зона Н содержит только миозиновые филаменты (примерно 1000 на саркомер), которые утолщаются к центру саркомера и формируют М-линию (М-диск).
'''Актиновые филаменты''' прикреплены к сарколемме с помощью белка дистрофина, который присоединяется к саркогликанам на сарколемме. Мерозин связывает саркогликаны с коллагеновыми фибриллами внеклеточного матрикса.
Изменение этих белков ведет к миодистрофии (миодистрофия Дюшенна, дистрофия Лейдена, врожденная мышечная дистрофия) - дегенерации мышечных волокон и снижению их силы.
[[Image:Naglydnay_fiziologiya57.jpg|250px|thumb|right|В. Молекула миозина II]]
Каждый миозиновый филамент состоит из пучка примерно в 300 молекул миозина II (Б). Каждая молекула миозина имеет две глобулярные головки, соединенные подвижными шейками (головка и шейка = субфрагмент S1; структура образуется после протеолиза) с палочкообразным 66 хвостом (две спаренные а-субъединицы = субфрагмент S2) (В). Каждая головка содержит двигательный домен с нуклеотидсвязывающим карманом (для АТФ или АДФ + Фн) и актинсвя-зывающий участок. В каждой шейке тяжелой молекулы (220 кДа) локализованы две легкие белковые цепи; одна из них - регуляторная (20 кДа), а другая - основная (существенная) (17 кДа). Кон-формационные изменения в районе головки и шейки позволяют миозиновой головке наклоняться при взаимодействии с актином (скользящие филаменты).
'''Актин''' - глобулярный белок (G-актин). Четыреста этих глобулярных молекул, полимеризуясь, образуют F-актин, полимерная цепь которого, таким образом, построена из глобул. Две скрученные белковые нити образуют актиновый филамент (Б), который расположен рядом с равным ему по длине белком небулином.
Молекулы тропомиозина (40 нм каждая), соединенные конец к концу, лежат рядом с актиновым филаментом (Б), и приблизительно через каждые 40 нм к ним прикреплена молекула тропонина. Каждая молекула тропонина состоит из трех субъединиц: тропонина С, который имеет два регуляторных центра связывания Са<sup>2+</sup> на N-конце, тропонина I, который предотвращает скольжение филаментов в состоянии покоя (с. 68), и тропонина Т, который взаимодействует с тропонинами С и I, а также с актином.
Саркомер имеет также другую систему филаментов (Б), образованную нитями белка титииа (коннектина). Длина титина более 1000 нм, он состоит примерно из 30 000 аминокислот (> 3000 кДа). Эта самая длинная известная полипептидная цепь составляет около 10% общей мышечной массы. Титин прикреплен С-концом к М-диску, а N-концом - к Z-диску.
Сарколемма формирует Т-систему трансверзальных (поперечных) трубочек (впячиваний), которые расположены перпендикулярно миофибриллам. Эндоплазматический ретикулум мышечного волокна имеет характерную форму и называется саркоплазматическим ретикулумом (CP). Он образует закрытые полости, несвязанные с внеклеточным и внутриклеточным пространствами. Большинство этих полостей расположено вдоль миофибрилл, и поэтому они называются продольными трубочками, или цистернами. Саркоплазматический ретикулум лучше развит в скелетных мышцах, чем в миокарде, и служит местом хранения Caz+. Каждая Т-система разделяет соседние продольные трубочки, образуя триады.
== Читайте также ==
*[[нейрон|Cтроение и функции нейрона]]
*[[Потенциал покоя ]]
*[[Потенциал действия]]
*[[Синаптическая передача]]
*[[Нервно-мышечная передача]]
*[[Двигательная единица мыщцы]]
*[[Сокращение скелетных мышц ]]
*[[Гладкие мышцы]]
*[[Физическая работа]]
*[[Общая физическая подготовка]]
[[Image:Naglydnay_fiziologiya55.jpg|250px|thumb|right|А. Строение поперечно-полосатых мышечных волокон]]
'''Мышечная клетка''' представляет собой волокно (А2) диаметром от 10 до 100 мкм. Скелетные мышечные волокна могут иметь длину до 15 см. Мясные «волокна», которые видны невооруженным глазом, в действительности представляют собой пучки мышечных волокон диаметром от 100 до 1000 мкм (А1). Каждое поперечно-полосатое (исчерченное) мышечное волокно покрыто клеточной мембраной, называемой сарколеммой, которая окружает саркоплазму (цитоплазму), несколько клеточных ядер, митохондрии (саркосомы), субстанции, участвующие в обеспечении клетки кислородом и энергией, и несколько сотен миофибрилл.
[[Image:Naglydnay_fiziologiya56.jpg|250px|thumb|right|Б. Строение саркомера]]
Так называемые Z-линии, или в трехмерном пространстве Z-диски (дископодобные белки; Б), подразделяют каждую миофибриллу (АЗ) на исчерченные участки длиной примерно 2 мкм, называемые саркомерами (Б). В световом микроскопе можно идентифицировать контрастные светлые и темные полосы и штрихи, образованные толстыми нитями (филаментами) миозина II и тонкими актиновыми филаментами (Б, миозин). Примерно 2000 актиновых филаментов связаны посередине с Z-диском. Таким образом, половина актинового филамента проецируется на два ближайших саркомера (Б). Участок саркомера, ближайший к Z-диску, содержит только актиновые филаменты, которые формируют так называемую 1-полосу (Б). Участок, где актиновые и миозиновые филаменты перекрываются, называется A-полосой. Зона Н содержит только миозиновые филаменты (примерно 1000 на саркомер), которые утолщаются к центру саркомера и формируют М-линию (М-диск).
'''Актиновые филаменты''' прикреплены к сарколемме с помощью белка дистрофина, который присоединяется к саркогликанам на сарколемме. Мерозин связывает саркогликаны с коллагеновыми фибриллами внеклеточного матрикса.
Изменение этих белков ведет к миодистрофии (миодистрофия Дюшенна, дистрофия Лейдена, врожденная мышечная дистрофия) - дегенерации мышечных волокон и снижению их силы.
[[Image:Naglydnay_fiziologiya57.jpg|250px|thumb|right|В. Молекула миозина II]]
Каждый миозиновый филамент состоит из пучка примерно в 300 молекул миозина II (Б). Каждая молекула миозина имеет две глобулярные головки, соединенные подвижными шейками (головка и шейка = субфрагмент S1; структура образуется после протеолиза) с палочкообразным 66 хвостом (две спаренные а-субъединицы = субфрагмент S2) (В). Каждая головка содержит двигательный домен с нуклеотидсвязывающим карманом (для АТФ или АДФ + Фн) и актинсвя-зывающий участок. В каждой шейке тяжелой молекулы (220 кДа) локализованы две легкие белковые цепи; одна из них - регуляторная (20 кДа), а другая - основная (существенная) (17 кДа). Кон-формационные изменения в районе головки и шейки позволяют миозиновой головке наклоняться при взаимодействии с актином (скользящие филаменты).
'''Актин''' - глобулярный белок (G-актин). Четыреста этих глобулярных молекул, полимеризуясь, образуют F-актин, полимерная цепь которого, таким образом, построена из глобул. Две скрученные белковые нити образуют актиновый филамент (Б), который расположен рядом с равным ему по длине белком небулином.
Молекулы тропомиозина (40 нм каждая), соединенные конец к концу, лежат рядом с актиновым филаментом (Б), и приблизительно через каждые 40 нм к ним прикреплена молекула тропонина. Каждая молекула тропонина состоит из трех субъединиц: тропонина С, который имеет два регуляторных центра связывания Са<sup>2+</sup> на N-конце, тропонина I, который предотвращает скольжение филаментов в состоянии покоя (с. 68), и тропонина Т, который взаимодействует с тропонинами С и I, а также с актином.
Саркомер имеет также другую систему филаментов (Б), образованную нитями белка титииа (коннектина). Длина титина более 1000 нм, он состоит примерно из 30 000 аминокислот (> 3000 кДа). Эта самая длинная известная полипептидная цепь составляет около 10% общей мышечной массы. Титин прикреплен С-концом к М-диску, а N-концом - к Z-диску.
Сарколемма формирует Т-систему трансверзальных (поперечных) трубочек (впячиваний), которые расположены перпендикулярно миофибриллам. Эндоплазматический ретикулум мышечного волокна имеет характерную форму и называется саркоплазматическим ретикулумом (CP). Он образует закрытые полости, несвязанные с внеклеточным и внутриклеточным пространствами. Большинство этих полостей расположено вдоль миофибрилл, и поэтому они называются продольными трубочками, или цистернами. Саркоплазматический ретикулум лучше развит в скелетных мышцах, чем в миокарде, и служит местом хранения Caz+. Каждая Т-система разделяет соседние продольные трубочки, образуя триады.
== Читайте также ==
*[[нейрон|Cтроение и функции нейрона]]
*[[Потенциал покоя ]]
*[[Потенциал действия]]
*[[Синаптическая передача]]
*[[Нервно-мышечная передача]]
*[[Двигательная единица мыщцы]]
*[[Сокращение скелетных мышц ]]
*[[Гладкие мышцы]]
*[[Физическая работа]]
*[[Общая физическая подготовка]]