Изменения
→Физиологическая роль эритропоэтина
В результате анализа аминокислотной последовательности эритропоэтина человека выявлено три потенциальных сайта N-гликозилирования, которые включают консенсус-последовательность Asn-X-Ser/Thr. В экспериментах по обработке гормона N-гликозидазой, специфически отщепляющей олигосахаридные цепочки, связанные с аспарагиновым остатком N-гликозидной связью, было подтверждено предположение о наличии трех сайтов N-гликозилирования в молекуле ЭПО. В результате экспериментов по обработке гормона О-гликозидазой установлено, что он содержит также олигосахаридные цепочки, связанные с белковой частью посредством О-гликозидных связей.
Ген эритропоэтина (Gene: [07q21/EPO] erythropoietin) состоит из пяти экзонов и четырех интронов. Ген кодирует белок, состоящий из 193 аминокислотных остатков. Идентифицированы четыре вида РНК, участвующих во взаимодействии с геном эритропоэтина, причем два вида представлены в экстракттах экстрактах после введения хлорида кобальта значительно меньшим числом копий, чем в нормальных экстрактах. Эти данные указывают на наличие негативных регуляторных факторов (вероятно, рибонуклеопротеидов), участвующих в регуляции экспрессии гена эритропоэтина. Предположение о негативной регуляции экспрессии гена ЭПО было подтверждено Semenza G. и сотрудниками в 1990 г., которые получили серию трансгенных мышей, несущих кодирующую часть гена ЭПО человека и различные фрагменты S-фланкирующей области. Анализ экспрессии гена у различных трансгенов позволил идентифицировать три регуляторных элемента гена эритропоэтина человека:
*позитивный регуляторный элемент, необходимый для индукции экспрессии гена эритропоэтина в печени;