Изменения
→Структура АХЭ
'''''Описание к рис. 8.1.''' Активный центр АХЭ млекопитающих. Связанный с АХЭ ацетилхолин изображен облаковидной структурой, размеры которой соответствуют атомным радиусам. Приведена кристаллическая структура активного центра АХЭ мыши. Видны боковые цепи 1) каталитической триады (Сер<sup>203</sup>, Гис<sup>447</sup>, и Глу <sup>334</sup>), пунктиром изображены водородные связи, 2) ацильного кармана (Фен <sup>295</sup> и Фен<sup>297</sup>), 3)холинового участка (Трп<sup>86</sup>, Глу<sup>202</sup> и Тир<sup>337</sup>), 4)периферического анионного участка (Трп<sup>286</sup>, Тир<sup>72</sup>, Тир<sup>124</sup> и Асп<sup>74</sup>). Тир<sup>337</sup> и Тир<sup>449</sup> удалены от активного центра,однако они, видимо, участвуют в стабилизации связи с некоторыми лигандами. Каталитическая триада, ацильный карман и холиновый участок располагаются на дне каталитического кармана, а периферический анионный участок - у входа в него. Глубина каталитического кармана, расположенного в центре каталитической субъединицы АХЭ, составляет 18-20 ангстрем.''
Другой (хотя и близкий по структуре) ген кодирует псевдохолинэстеразу. Последняя образуется в печени, а содержится в основном в плазме (Lockridge et al., 1987). Холинэстеразы относятся к суперсемейству белков, для которых характерен общие структурный мотив из β-слоев, окруженных аα-спиралями; этот мотив называется аα,β-гидролазной складкой (Cygleret al., 1993). В это суперсемейство входят также некоторые другие эстеразы, отсутствующие в ЦНС гидролазы и, как ни странно, белки 6с гидролазной активности (например, тиреоглобулин и белки семейства нейролигина; Taylor et al., 2000).
[[Image:Gud_8_2.jpg|300px|thumb|right|Рисунок 8.2. Этапы гидролиза ацетилхолина, ингибирования и реакции АХЭ.]]